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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Die allosterische Regulation von Hämoglobin durch Diphosphoglycerat

Joseph Barcroft stellte 1921 fest, dass die Sauerstoff-Affinität von Hämoglobin in freier Lösung höher ist als vom Hämoglobin in den Erythrocyten. Aber erst 1967 konnte von Reinhold und Ruth Benesch gezeigt werden, dass dieser Effekt durch 2,3-Diphosphoglycerat (2,3-Bisphosphoglycerat oder 2,3-DPG) verursacht wird.

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Abb.1
Abb.2

2,3-DPG bindet an Hämoglobin und reduziert die Sauerstoff-Affinität

In den Erythrocyten kommt 2,3-DPG in etwa gleichen molaren Konzentrationen vor wie auch das Hämoglobin, und Hämoglobin hat in Anwesenheit von DPG einen p501) von 26 Torr. In Abwesenheit von DPG steigt die Sauerstoff-Affinität erheblich und erreicht mit einem p502) von 1 Torr den gleichen Wert wie Myoglobin, das nicht von DPG reguliert wird. Dieses spielt eine wichtige Rolle für den Sauerstoff-Transport im Organismus: in den Kapillaren der Gewebe liegt der Sauerstoff-Partialdruck bei ca. 26 Torr. Wäre die Sauerstoff-Affinität von Hämoglobin nicht durch die Bindung von DPG veringert, würde Hämoglobin im Gewebe nur sehr wenig Sauerstoff abgeben.

Abb.3

Fetales Hämoglobin bindet 2,3-DPG schwächer und hat daher eine im Vergleich zum adulten Hämoglobin erhöhte Sauerstoff-Affinität.

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