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Bewegungsvorgänge

Die ATPase-Aktivität von Myosin

Die Energie für die Muskelkontraktion stammt aus der Hydrolyse von ATP durch die Myosin-ATPase. In gereinigter Form ist die ATPase-Aktivität von Myosin allerdings nur gering; für die Spaltung eines ATP-Moleküls benötigt die isolierte Myosin-ATPase etwa 30 Minuten. In Anwesenheit von Actin werden pro Myosin-Molekül etwa 5-10 ATP-Moleküle pro Sekunde hydrolysiert, d.h. die Myosin-ATPase wird durch Actin stimuliert. Die Interaktion von Myosin mit Actin bewirkt, dass ADP schneller vom Myosin freigesetzt wird und damit schneller ein anderes ATP-Molekül gebunden werden kann. Weiterhin hängt die ATPase-Aktivität von Myosin von der Ca2+-Konzentration der Umgebung ab.

Die ATPase-Aktivität von Myosin ist im Subfragment S1 lokalisiert. Die ATP-Bindung erfolgt an einer konservierten Proteindomäne, die auch in anderen ATPasen zu finden ist. Die ATP-bindende Domäne von Myosin hat folgende Sequenz:

Glu-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Lys-Thr

Diese Domäne bildet eine Art Tasche im Molekül. Wenn nun ATP an den Lysin-Rest dieser Tasche im S1 bindet, schließt sich die Tasche und als Folge weitet sich im oberen Teil des Myosin-Kopfes ein Spalt. Durch diese Konformationsänderung wird die Bindung von S1 an Actin behindert, Actin dissoziiert ab. Wird nun ATP durch die Myosin-ATPase zu ADP + Pi hydrolysiert, kann Actin wieder an S1 binden. Die Spalte verengt sich und die ATP-Bindestelle öffnet sich wieder. Diese cyclischen Konformationsänderungen spielen die Hauptrolle im Mechanismus der Muskelkontraktion.

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