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Bewegungsvorgänge

Das Muskelprotein Actin

Das in Eukaryonten sehr weit verbreitete kontraktile Protein Actin wurde erstmalig von F. Straub (1942) aus mazeriertem Kaninchenmuskel isoliert und macht etwa 15 % des Skelettmuskel-Gesamtproteins aus. In Lösungen mit geringer Ionenstärke geht das fibrilläre F-Actin in seine globulären Untereinheiten, das G-Actin mit einer molekularen Masse von 41.800 Da, über. G-Actin besteht aus einer großen und einer kleinen Untereinheit und ist mit fest gebundenem Ca2+ und mit nicht-kovalent gebundenen ATP assoziiert, das bei der Polymerisation von G-Actin zum F-Actin hydrolysiert wird.

In der quer gestreiften Muskulatur enthalten die dünnen Filamente neben dem Actin noch zwei weitere Proteine: Tropomyosin und Troponin. In der glatten Muskulatur ist Actin neben Tropomyosin auch mit den Regulatorproteinen Caldesmon und Calponin assoziiert.

Actin-Filamente bestehen aus zwei Strängen von G-Actin-Untereinheiten, die zu einer Helix mit ca. 13,5 Untereinheiten/Umdrehung gewunden sind. Actin-Filamente bilden die Hauptkomponente der dünnen Filamente (den I-Banden-Bereich des Sacomers).

Actomyosin

Gibt man eine Lösung von Actin zu einer Myosinlösung, bildet sich ein Komplex, der Actomyosin genannt wird. Die Viskosität der Lösung steigt bei der Komplexbildung stark an. Durch Zugabe von ATP kann der Komplex zwischen Actin und Myosin wieder gespalten werden. Diese cyclische Interaktion von Actin und Myosin unter ATP-Hydrolyse ist die Basis der Muskelkontraktion.

Literatur

Straub, F. B. (1942): Actin. In: Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. A. Szent-Gyorgyi (Hrsg.). , 3-15
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