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Chaperone und Hitzeschockproteine

Hitzeschockproteine (Hsp) und Proteinfaltung

Definition
Zellen aller Art, von Bakterien über Hefen zu Säugerzellen, reagieren auf eine Temperaturerhöhung über ihre normale Wachstumstemperatur hinaus mit der Synthese einer bestimmten Klasse von Molekülen, die das Überleben der Zelle unter diesen extremen Bedingungen fördern. Dieses Phänomen wurde Anfang der 60-iger Jahre erstmalig beschrieben und Hitzeschock-Antwort genannt (Alfred Tissieres & Herschel K. Mitchell, 1974).

Später zeigte sich, dass Zellen auf eine ganze Reihe von Stressoren mit dieser Hitzeschockantwort reagieren, so z.B. auch auf giftige Metalle, Alkohol und eine Reihe von Stoffwechselgiften. Daher wird heute eher der Begriff zelluläre Stressantwort bzw. Stressprotein verwendet, auch wenn die beteiligten Proteine aus historischen Gründen noch immer mit Hitzeschockprotein oder Hsp benannt sind. Viele dieser Proteine spielen auch bei normalen Zellprozessen eine wichtige Rolle, während andere tatsächlich nur unter Stress produziert werden. Hitzeschockproteine werden allgemein mit Hsp und der molekularen Masse in kDa, also z.B. Hsp70 oder Hsp90, bezeichnet.

Viele Hitzeschockproteine gehören zu den Chaperonen

Die wichtigste Gruppe der Hitzeschockproteine sind die molekularen Chaperone, die auch unter normalen Bedingungen eine essentielle Rolle beim Transport, der Translokation, der Faltung und dem Zusammenbau von Proteinen spielen. Chaperone enthalten keine Information für die korrekte Konformation eines Proteins, sondern erleichtern und beschleunigen den Faltungsprozess, indem sie durch eine Bindung an diese Proteine eine Aggregation oder fehlerhafte Interaktionen verhindern. Chaperone sind also auch unter Normalbedingungen in der Zelle zu finden, werden aber unter Stress verstärkt gebildet, wenn eben auch vermehrt fehlgefaltete Proteine in der Zelle auftreten.

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