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Tutorial MenueProteinfaltungLerneinheit 3 von 4

Chaperone und Hitzeschockproteine

Bakterielle Hitzeschockproteine: GroEL/ES

Der bakterielle GroEL/ES-Komplex ist funktionell homolog zu dem Hsp60/Hsp10-Komplex aus Eukaryonten. Er ist analog aufgebaut: eine fassartige Struktur aus GroEL (Hsp60) wird durch eine Art Deckel (GroES/Hsp10), einem heptameren Ring identischer 10 kDa Untereinheiten, abgedeckt.

GroEL/GroEs faltet andere Proteine aktiv unter ATP-Verbrauch. GroEL erkennt kollabierte Intermediärstadien von Proteinen, die sonst aggregieren würden. Erkennung und Bindung des Substratproteins erfolgt vermutlich wie auch bei Hsp60 aufgrund exponierter hydrophober Oberflächen oder der hydrophoben Anteile der amphipatischen Helices. Die Bindung des ungefalteten Proteins erfolgt im Zentrum des Komplexes. GroES beeinflusst die Faltungsaktivität von GroEL, indem es die ATPase Aktivität reguliert. Ohne gebundenes Substratprotein wird diese ATPase durch GroEL inhibiert.

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Abb.1

Der GroEL/GroES-Komplex besteht aus insgesamt 21 Untereinheiten (die beiden Ringe aus jeweils sieben GroES-Untereinheiten sind in Blau bzw. Orange dargestellt, die sieben GroES-Untereinheiten in Rot). PDB-Code: 1AON.

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