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Chaperone und Hitzeschockproteine

Hsp40-Chaperone im Vergleich

Hsp40-Hitzeschockproteine enthalten eine Anzahl sehr verschiedener Domänen, die eng mit ihrer Funktion oder ihrer Zugehörigkeit zu einzelnen Unterfamilien verbunden sind. Dazu gehören z.B. Sequenzen, die für eukaryontische Hsp40 mit hoher Homologie zum Ydj1 aus Saccharomyces cerevisiae typisch sind (CaaX-Motiv), Zinkfinger- oder Leucin-Zipper-Motive, Nucleinsäure- oder Clathrin-Bindestellen und transmembrane Domänen. Hsp40-Proteine einer Unterfamilie haben häufig sehr ähnliche C-Termini.

Abb.1
Aufbau einiger typischer Hsp40-Vertreter
Tab.1
Konservierte Domänen in Hsp40-Proteinen
DomänenSequenzmotive
Die J-Domäne enthält bei allen Hsp40-Proteinen eine konservierte Sequenz (das HPD-Motiv). Wird dieses Motiv durch eine Genmutation verändert, so führt dies zu erheblichen Wachstumsdefekten der betroffenen Zellen, auch dann, wenn dieses Motiv nicht allein für die Regulation der ATPase-Aktivität von Hsp70 verantwortlich ist.-K-Y-H-P-D-K-
Eine Glycin/Phenylalanin- (G/F) reiche-Region zwischen der J-Domäne und den wiederholten Cys-Motiven (optionale Domäne). Diese Region von ca. 35 Aminosäuren stellt vermutlich eine flexible Verbindungsregion dar.
Cystein-Motive (Cys-repeats) in einer 150 Aminosäuren langen Region, wobei x eine geladene oder polare Aminosäure ist (Zinkfinger-Motiv). Diese ebenfalls optionale Domäne ist für die Subtrat-spezifische Interaktion von Hsp40 verantwortlich.-C-x-x-G-x-G-x-G-
Das CaaX-Motiv am C-Terminus des Proteins, das man allerdings nur bei eukaryontischen Hsp40 findet und für die posttranslationale Modifikation von Hsp40 mit Farnesyl-Resten verantwortlich ist (optionale Domäne). a= aromatische AS, X= beliebige AS-C-a-a-X-
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