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Tutorial MenueProteinfaltungLerneinheit 3 von 4

Chaperone und Hitzeschockproteine

Das Hitzeschockprotein Hsp70

Die Domänenstruktur der Hsp70-Proteine

Alle Hsp70-Hitzeschockproteine haben einen ähnlichen Aufbau aus drei Domänen:

  1. Am N-Terminus des Protein ist die hochkonservierte 44 kDa-Domäne mit ATPase-Aktivität lokalisiert.
  2. Auf diese Domäne folgt ein weniger gut konservierter 18 kDa-Bereich, der ungefaltete Proteine und kurze lineare Peptide mit großen, hydrophoben Resten bindet.
  3. Die C-terminale 10 kDa-Domäne ist variabel und dient der Substraterkennung bzw. der Stabilisierung der Substratbindung.
Abb.1

Die Import- und Retentionssignale von Hsp70

N-terminale Import-Signale oder C-terminale Retentionssignale kommen nicht bei allen Hsp70-Proteinen vor. Dies hängt davon ab, in welches zelluläre Subkompartiment das Protein dirigiert wird.

Tab.1
Retentionssignale bei Hsp70-Proteinen
Zell-KompartimentSequenz am C-Terminus
cytosolische Hsp701GPC(T/K)(V/I)EEVD
im Lumen des ER lokalisierte HspKDEL bzw. (A/H)DEL

Literatur

Haas, I. G.; Meo, T. (1988): cDNA cloning of the immunoglobulin heavy chain binding protein. . In: Proc.Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 85 , 2250-2254

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