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Tutorial MenueProteinfaltungLerneinheit 3 von 4

Chaperone und Hitzeschockproteine

Wie hilft GroEL/GroES bei der Faltung eines Proteins?

Abb.1
Interaktion eines GroEL/GroES-Komplexes mit einem ungefaltetem Polypeptid

Ein ungefaltetes Protein bindet im Inneren des Hohlraums, der durch die Untereinheiten des Chaperons GroEL gebildet wird. Dies geschieht vermutlich, indem die hydrophoben Anteile des Proteins (die normalerweise im Inneren liegen würden) erkannt werden. Unter ATP-Verbrauch werden fehlerhafte intramolekulare Interaktionen gelöst und so eine Neufaltung des Proteins ermöglicht. GroES beeinflusst die Faltungsaktivität von GroEL, indem es die ATPase-Aktivität reguliert. Ohne gebundenes Substratprotein wird diese ATPase durch GroES inhibiert.

Abb.2
3d-Anordnung des GroEL/-GroES-Komplexes

Das eukaryontische Homolog zu dem GroEL/GroES-Komplex aus E. coli ist der Cpn60/Cpn10-Komplex (auch Hsp60/Hsp10 genannt).

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