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Tutorial MenueProteinaufbauLerneinheit 3 von 3

Proteinmodifikationen

Die Bedeutung der Proteinmodifikation für die Proteomanalyse

Eine große Anzahl von Proteinen einer Zelle wird post- oder cotranslational modifiziert. Diese Modifikationen haben erhebliche Konsequenzen für den Vergleich von Genom und Proteom:

  • kennt man die Modifikationen eines Proteins nicht, lassen sich Eigenschaften wie Ladung, Hydrophobizität und Konformation des entsprechenden Proteins nicht mehr vorhersagen
  • ein einzelnes Gen kann durchaus mehrere Proteine codieren, die u.U. je nach Gewebe oder Entwicklungszustand der Zelle unterschiedlich modifiziert sein können.

Vorläuferpeptide und Aminosäuremodifikation

Proteine können auf verschiedene Arten modifiziert werden. Einige Proteine werden als inaktive Vorläuferpeptide synthetisiert, die erst durch proteolytische Abspaltung eines Teils des Peptids aktiviert werden. Die Verdauungsenzyme Trypsin und Chymotrypsin sind typische Beispiele für diese Art von Processierung. Ein weiteres typisches Beispiel ist die Synthese und Processierung von Insulin. Insulin wird als Prä-Proinsulin synthetisiert und enthält eine Signalsequenz, da dieses Polypeptid exportiert wird. Die Signalsequenz wird beim Transport in das ER abgespalten. Das resultierende Vorläuferpeptid Proinsulin wird durch eine Peptidase aktiviert, die die Aminosäuren 31-61 entfernt. Die beiden resultierenden Peptidketten werden durch zwei Disulfid-Brücken zwischen diesen Ketten zusammengehalten.

Abb.1
Beispiel für die Processierung von Proteinen: Insulin entsteht aus Proinsulin

Hinweis: Bitte das Bild anklicken, um die Animation zu starten!

Andere Proteine werden während oder nach ihrer Synthese am Ribosom chemisch modifiziert, indem bestimmte Aminosäuren verändert oder z.B. Oligosaccharidketten oder Lipide angehängt werden. In vielen Fällen sind es definierte Aminosäure-Sequenzmotive, an denen eine bestimmte Modifikation erfolgt. Dieses wird unter dem Stichwort Modifikation von Aminosäuren detallierter erläutert.

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