zum Directory-modus

Tutorial MenueProteinaufbauLerneinheit 2 von 3

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Supersekundärstrukturen aus α-Helices

Helices finden sich in vielen verschiedenen Proteinen. Bei membrangebundenen Proteinen enthält der Membrananteil häufig α-Helices, deren hydrophobe Reste zur Membranseite hin orientiert sind. Auch fibröse Proteine wie Keratin oder das Muskelprotein Myosin enthalten viele α-helicale Bereiche.

Coiled-coil-Strukturen

Bei dieser Supersekundärstruktur sind zwei Helices umeinander gewunden und bilden eine Art verdrilltes Seil, daher auch der englische Name coiled coil. Fibröse Proteine sind aus sehr langen Bereichen solcher verdrillten Seile aufgebaut, kürzere Einheiten finden sich z.B. in Transkriptionsfaktoren.

Proteine, die Coiled-coil-Strukturen bilden können, haben eine sehr regelmäßige Aminosäure-Sequenz von Einheiten, die sich alle sieben Aminosäuren wiederholen. Der vierte Rest einer solchen wiederholten Einheit (engl. "repeat") ist hydrophob und meistens Leucin oder Isoleucin. Nur so können sich die α-Helices optimal anordnen und die zur Stabilisierung des Coiled-coil notwendigen Salzbrücken ausbilden.

Mouse
Abb.1
Aminosäure-Sequenz der A-Kette des synthetischen Coiled-coil

Identische Aminosäuren sind farbig markiert. Alle sieben Aminosäuren wiederholt sich die Sequenz.

Abb.2
Ferritin-Fragment (L-Kette)

Das häufigste α-helicale Superkundärstruktur-Motiv besteht aus vier Helices, die in Form eines Bündels organisiert sind, so dass ihre Achsen nahezu parallel liegen. Die hydrophoben Seitenketten der Helices zeigen nach innen, die hydrophilen Reste sind nach außen gerichtet. Myohämerythrin oder Ferritin sind Beispiele für Proteine mit einem solchen Vier-Helix-Bündel (PDB-Code: 1AEW).

Seite 15 von 19