Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen
Die Supersekundärstruktur
Strukturelemente wie α-Helix oder β-Faltblatt kommen in Proteinen häufig mehrmals hintereinander vor. Dabei bilden sie bestimmte Struktur- und Faltungsmotive, die auch als Supersekundärstruktur oder einfach als "Motiv" bezeichnet werden und eine Kombination von α- oder β-Strukturbereichen sein können. Diese Supersekundärstrukturen scheinen besonders stabile Faltungselemente zu sein, da sie sich in vielen, nicht miteinander verwandten Proteinen finden. Einige Strukturmotive können auch mit speziellen Funktionen wie z.B. der DNA-Bindung verbunden sein (Helix-Turn-Helix-Motiv) oder der Ca2+-Bindung (EF-Hand). Der erste umfassende Versuch, Supersekundärstrukturen zu klassifizieren, stammt von Levitt und Chothia (1976).
Literatur
Levitt, M.; Chothia, C. (1976): Structural patterns in globular proteins. In: Nature. 261 , 552-558 |