Die Supersekundärstruktur

Strukturelemente wie α-Helix oder β-Faltblatt kommen in Proteinen häufig mehrmals hintereinander vor. Dabei bilden sie bestimmte Struktur- und Faltungsmotive, die auch als Supersekundärstruktur oder einfach als "Motiv" bezeichnet werden und eine Kombination von α- oder β-Strukturbereichen sein können. Diese Supersekundärstrukturen scheinen besonders stabile Faltungselemente zu sein, da sie sich in vielen, nicht miteinander verwandten Proteinen finden. Einige Strukturmotive können auch mit speziellen Funktionen wie z.B. der DNA-Bindung verbunden sein (Helix-Turn-Helix-Motiv) oder der Ca²⁺-Bindung (EF-Hand). Der erste umfassende Versuch, Supersekundärstrukturen zu klassifizieren, stammt von Levitt und Chothia (1976).

Literatur

Levitt, M.; Chothia, C. (1976): Structural patterns in globular proteins. In: Nature. 261 , 552-558

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