zum Directory-modus

Tutorial MenueProteinaufbauLerneinheit 2 von 3

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Die Sekundärstruktur der α-Helix

Die α-Helix
Die schraubenförmige α-Helix wird durch Wasserstoff-Brücken zwischen den NH- und den CO-Gruppen der Hauptkette stabilisiert. Die CO-Gruppe jeder Aminosäure bildet eine Wasserstoff-Brücke zur NH-Gruppe der Aminosäure, die in der Hauptkette vier Aminosäuren danach lokalisiert ist. Jede Aminosäure ist gegenüber der vorigen um 0,15 nm versetzt und um ca. 100° verdreht, woraus sich die regelmäßige helicale Struktur ergibt. Typische φ/ψ-Werte der rechtsgängigen α-Helix liegen um ca. -60°/-50°.
Abb.1

Die α-Helix: Eine α-Helix in der Seitenansicht. Der N-Terminus befindet sich unten, die Peptidkette windet sich also nach oben, die Seitenketten richten sich nach außen. Die Helixstruktur wird durch Wasserstoff-Brücken zwischen CO der Aminosäure n und NH der Aminosäure n+4 stabilisiert.

Abb.2

Der Schraubensinn einer Helix: Der Schraubensinn der Helix kann nach rechts (also im Uhrzeigersinn) oder nach links weisen, aber α-Helices in Proteinen sind grundsätzlich rechtsgängig. Der Schraubensinn einer Helix lässt sich leicht bestimmen: wenn der Daumen der rechten Hand nach oben zeigt, zeigen die anderen Finger in die Richtung der rechtsgängigen Helix. Für die linksgängige Helix nimmt man entsprechend die linke Hand.

Mouse
Abb.3
Synthetisches Bündel aus α-helicalen Strängen (coiled coil)

PDB-Code: 1CLG.

Die einsträngige α-Helix ist ein kurzes, stabförmiges Sekundärstrukturelement eines Moleküls von meist weniger als 4 nm. Oft sind mehrere dieser Helices in Bündeln organisiert. Lange Helices von 100 nm und mehr sind aus vielen kurzen Einzelhelices aufgebaut, die miteinander verflochten sind und so lange Seile bilden können (coiled coil-Struktur)

Hinsichtlich des Vorkommens von α-Helices in Proteinen gibt es große Unterschiede: In Myoglobin und Hämoglobin ist die α-Helix das häufigste Strukturelement, im Verdauungsenzym Chymotrypsin fehlt sie aber fast ganz. Neben der α-Helix kommen in der Natur auch andere Helixtypen vor, so z.B. die Kollagen-Helix oder die 310-Helix.

Seite 6 von 19