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Tutorial MenueProteinaufbauLerneinheit 1 von 3

Aminosäuren

Geladene Aminosäuren

Fünf Aminosäuren tragen geladene Seitenketten. Bei physiologischem pH sind die basischen Aminosäuren dieser Gruppe positiv geladen: Lysin hat eine Aminobutyl-Seitenkette, Arginin eine Guanidino-Gruppe und Histidin einen Imidazol-Rest. Nur Histidin kann innerhalb des physiologischen pH-Bereiches seine Ladung wechseln, da die Imidazol-Gruppe einen pKa-Wert von 6,0 besitzt und entsprechend bei pH 6,0 zu 50 % protoniert ist, während Histidin bei pH 8,0 neutral ist. Daher ist diese Aminosäure häufig an Enzymreaktionen beteiligt. Ganz allgemein gilt, dass geladene Aminosäuren selten im (hydrophoben) Inneren eines Proteins zu finden sind, es sei denn, die Ladung ist wichtig für die Funktion des Proteins (wie z.B. im aktiven Zentrum eines Enzyms).

Aspartat und Glutamat sind die Namen für die ionisierte Form von Asparaginsäure und Glutaminsäure; bei pH-Werten über 5 sind diese Aminosäuren negativ geladen.

Auch Cystein gehört im engen Sinn zu den geladenen Aminosäuren, da Cystein schwach basisch reagiert. Da diese Aminosäure auch eine S-Gruppe besitzt, wird sie auf der Seite "Schwefelhaltige Aminosäuren" besprochen.

Hinweis
Mr = Molekulargewicht.
Der Hydrophobizitätsindex gibt an, wie stark die Seitenkette einer Aminosäure vom Wasser verdrängt wird. Je negativer diese Zahl ist, desto hydrophiler sind die Seitenketten und desto höher ist die Affinität dieser Aminosäure zum Wasser.
pKa-Werte sind aufgeführt für die α-Amino-Gruppe (N), die α-Carboxy-Gruppe (C) und, soweit vorhanden, die funktionelle Gruppe der Seitenkette (R).
Vorkommen: Dieser Wert gibt an, wie häufig diese Aminosäure in den drei Hauptstrukturen eines Proteins vorkommt. α = α-Helixanteil, β = β-Faltblattanteil, t = Turn. Ein Wert von 1,0 bedeutet, dass diese Aminosäure mit zufälliger Verteilung in diesem Strukturmotiv zu finden ist. Werte unter 1,0 zeigen an, dass diese Aminosäure in einem Strukturmotiv eher nicht vorkommt, Werte größer als 1,0 bedeuten, dass die Aminosäure die Ausbildung der entsprechenden Struktur fördert.

Aspartat (Asp, D)

  • Mr = 133,10
  • negativ geladen
  • nicht essentiell
  • sauer
  • hydrophil (-3,0)
  • pKa-Werte: N = 9,90; C = 1,99; β-C = 3,90; pI = 2,77
  • Vorkommen: α = 0,99; β = 0,39; t = 1,24
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Abb.1
Abb.2

Glutamat (Glu, E)

  • Mr = 147,13
  • negativ geladen
  • nicht essentiell
  • sauer
  • hydrophil (-2,6)
  • pKa-Werte: N = 9,67; C = 2,19; R = 4,25; pI = 3,22
  • Vorkommen: α = 1,05; β = 0,80; t = 0,81
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Abb.3
Abb.4

Histidin (His, H)

  • Mr = 155,16
  • schwach positiv geladen (Imidazol-Gruppe basisch)
  • halb-essentiell
  • reaktiv
  • hydrophil (-1,7)
  • pKa-Werte: N = 9,07; C = 1,80; R = 5,99; pI = 7,50
  • Vorkommen: α = 1,05; β = 0,8; t = 0,81
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Abb.5
Abb.6

Beide Strukturformeln sind nicht-protoniert am Imidazol-Ring dargestellt.

Lysin (Lys, K)

  • Mr = 146,19
  • stark positiv geladen (sek. Amino-Gruppe basisch)
  • essentiell
  • hydrophil (-4,6)
  • pKa-Werte: N = 8,90; C = 2,20; ε-N = 10,28; pI = 9,59
  • Vorkommen: α = 1,23; β = 0,69; t = 1,07
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Abb.7
Abb.8

Arginin (Arg, R)

  • Mr = 174,20
  • stark positiv geladen (Seitenkette basisch)
  • halb-essentiell, Zwischenprodukt des Harnstoff-Cyclus'
  • hydrophil (-7,5)
  • pKa-Werte: N = 8,99; C = 1,82; R = 12,48; pI = 11,50
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Abb.9
Abb.10
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