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Tutorial MenueProteinaufbauLerneinheit 1 von 3

Aminosäuren

Aromatische Aminosäuren

Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan sind mit ihren aromatischen Seitenketten relativ unpolar und hydrophob. Sie können alle an hydrophoben Wechselwirkungen beteiligt sein, die besonders stark sind, wenn mehrere aromatische Gruppen übereinander zu liegen kommen.

Die Hydroxy-Gruppe von Tyrosin kann Wasserstoff-Brücken ausbilden und ist bei vielen Enzymen Bestandteil der funktionellen Gruppe im aktiven Zentrum. Tyrosin und Tryptophan sind deutlich polarer als Phenylalanin.

Tryptophan besitzt mit seinem Indol-Ring die größte Seitenkette. Gleichzeitig ist es die Aminosäure mit der geringsten Häufigkeit in Proteinen. Tryptophan, Tyrosin und in geringem Ausmaß auch Phenylalanin absorbieren ultraviolettes Licht (UV-Licht). Diese Eigenschaft ist für die starke Lichtabsorption von Proteinen bei einer Wellenlänge von 280 nm verantwortlich - jedes Protein hat daher ein charakteristisches Absorptionsspektrum.

Hinweis
Mr = Molekulargewicht.
Der Hydrophobizitätsindex gibt an, wie stark die Seitenkette einer Aminosäure vom Wasser verdrängt wird. Je negativer diese Zahl ist, desto hydrophiler sind die Seitenketten und desto höher ist die Affinität dieser Aminosäure zum Wasser.
pKa-Werte sind aufgeführt für die α-Amino-Gruppe (N), die α-Carboxy-Gruppe (C) und, soweit vorhanden, die funktionelle Gruppe der Seitenkette (R).
Vorkommen: Dieser Wert gibt an, wie häufig diese Aminosäure in den drei Hauptstrukturen eines Proteins vorkommt. α = α-Helixanteil, β = β-Faltblattanteil, t = Turn. Ein Wert von 1,0 bedeutet, dass diese Aminosäure mit zufälliger Verteilung in diesem Strukturmotiv zu finden ist. Werte unter 1,0 zeigen an, dass diese Aminosäure in einem Strukturmotiv eher nicht vorkommt, Werte größer als 1,0 bedeuten, dass die Aminosäure die Ausbildung der entsprechenden Struktur fördert.

Phenylalanin (Phe, F)

  • Mr = 165,19
  • ungeladen
  • essentiell
  • hydrophob (2,5)
  • pKa-Werte: N = 9,13; C = 1,83; pI = 5,48
  • Vorkommen: α = 1,16; β = 1,33; t = 0,59
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Abb.1
Abb.2

Tyrosin (Tyr, Y)

  • Mr = 181,19
  • schwach geladen
  • halb-essentiell, Biosynthese aus Phenylalanin
  • nicht hydrophil (0,08)
  • pKa-Werte: N = 9,11; C = 2,20; OH = 10,07; pI = 5,65
  • Vorkommen: α = 0,74; β = 1,45; t = 0,76
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Abb.3
Abb.4

Tryptophan (Trp, W)

  • Mr = 204,23
  • größte und seltenste Aminosäure
  • ungeladen
  • essentiell
  • hydrophob (1,5)
  • pKa-Werte: N = 9,39; C = 2,38; pI = 5,88
  • Vorkommen: α = 1,02; β = 1,35; t = 0,65
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Abb.5
Abb.6
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