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Tutorial MenueGenregulation in Eu- und ProkaryontenLerneinheit 2 von 2

Eukaryontische Genregulation

RNA-Stabilität in Eukaryonten: Beispiel Transferritin

Die Halbwertszeit einer mRNA wird im Wesentlichen durch Sequenzen am 5'- oder am 3'-nichttranslatierten Ende (den UTRs oder untranslated regions) der mRNA bestimmt, die stem-loop-Strukturen bilden können. Die Transferrin-Rezeptor-mRNA kann in Abwesenheit von Eisen ein IRE (iron response element)-Bindeprotein binden, das die Halbwertszeit dieser mRNA verlängert. Für diese Regulation ist eine stem-loop-Struktur von ca. 60 Nucleotiden im 3'-UTR der mRNA verantwortlich.

Abb.1

Abbildung modifiziert nach: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell. 4. Ausgabe. Erläuterung zur Abb.: Transferrin (ein β1-Glycoprotein) kann verschiedene Kationen binden. Die höchste Affinität besteht gegenüber Fe3+ (Kassoz.= 1019-1031M-1 ). Der Transferrin-Rezeptor ist ein transmembranales Protein, welches aus zwei Untereinheiten von jeweils 90 kDa besteht, die über eine Disulfid-Brücke verbunden sind. Jede Untereinheit weist eine extracytoplasmatische Domäne auf, die ein Transferrin-Molekül binden kann. Die Aconitase ist ein Enzym des Citrat-Cyclusses, welches die reversible, stereo-spezifische Umwandlung von Citrat zu Isocitrat katalysiert. Dabei wird cis-Aconitat als Intermediat gebildet. Das Enzym enthält einen 4Fe-4S-Cluster. Das IRE-BP (iron response element binding protein) gehört zur Aconitase-Familie.

Literatur

Alberts, B.; Bray, D.; Lewis et al., J. (2002): Molecular Biology of the Cell. , ISBN: 0-8153-4072-9
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