zum Directory-modus

Tutorial MenueEnzymregulationLerneinheit 4 von 4

Kinetik der Enzymhemmung

Kompetitive Hemmung

Die kompetitive Hemmung erfolgt auf der Grundlage der Konkurrenz von Substrat und Inhibitor um das Substrat-bindende aktive Zentrum des Enzyms und kann durch ein erhöhtes Substratangebot aufgehoben werden.

Abb.1
Reaktionsschema

Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Hemmstoff mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Bindet der Inhibitor, kann das Substrat nicht mehr binden.

Abb.2
Kompetitive Hemmung

Formel zur Berechnung der Reaktionsgeschwindigkeit bei der kompetitiven Hemmung:

v= V[A] K m (1+ [I] K ic )+[A]

Da das Substrat den Hemmstoff bei großem Überschuss verdrängt, ändert sich υ max nicht.

Abb.3
Michaelis-Menten-Darstellung der kompetitiven Hemmung

In der doppelt-reziproken Darstellung (so genannte Lineweaver-Burk-Auftragung (Abb. 4) ) zeigt sich diese Eigenschaft an einem gemeinsamen Ordinatenschnittpunkt aller Geraden bei 1 υ .

Abb.4
Lineare Darstellung der kompetitiven Hemmung

In der direkten Auftragung streben alle Kurven einem gemeinsamen Sättigungspunkt zu.

Anwendung

Die kompetitive Hemmung ist besonders für Untersuchungen zur Enzymspezifität durch Substratanaloga von Bedeutung. Antagonisten stellen ebenfalls kompetitive Hemmstoffe dar, die als Therapeutika zur gezielten Blockierung bestimmter Enzymreaktionen eingesetzt werden. Eine natürlich vorkommende Variante dieser Hemmung ist die Produkthemmung, bei der eine zunehmende Produktanhäufung während der Reaktion zunehmende Enzymhemmung verursacht.

In der Regel geht man bei einer kompetitiven Hemmung von einer Substratanalogie zwischen Substrat und Hemmstoff aus, wofür es jedoch Ausnahmen gibt.

Seite 4 von 9