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Tutorial MenueBiokatalyse: PrinzipienLerneinheit 2 von 2

Michaelis-Menten-Gleichung

Nicht-lineare Darstellung der Michaelis-Menten-Gleichung

Die Michaelis-Menten-Gleichung hat in der direkten Auftragung von v gegen [S] die Form einer Hyperbel. Für sehr große bzw. unendliche Substratkonzentrationen (Km<< [S]) kann die Konstante Km in der Michaelis-Menten-Gleichung vernachlässigt werden. Eine Asymptote an die Kurve für [S] → unendlich hat den Ordinatenwert v. An der Stelle von v/2 ist die Substratkonzentration zahlenmäßig identisch mit der Michaelis-Konstanten und es gilt [S] = Km. Die kinetischen Konstanten lassen sich damit aus dem erstellten Diagramm bestimmen.

Abb.1

Der Nachteil nicht-linearer Darstellungen

  • Die Bedingung [A] → unendlich und damit der wahre Sättigungswert der Enzymkinetik sind experimentell nicht zu erreichen. Damit ergeben sich Fehler in der Km -Bestimmung
  • An einen gegebenen Datensatz können verschiedene Hyperbelkurven angelegt werden. Dies ist vor allem dann der Fall, wenn nur wenige Messwerte vorliegen oder wenn nicht der gesamte Sättigungsbereich gemessen wurde. Die Bestimmung von Km und vmax wird damit unzuverlässig. Es wird daher die Bestimmung von wenigstens 10 Messwerten empfohlen.
  • Abweichungen vom hyperbolischen Verlauf der Kurve durch artifizielle Einflüsse oder systematische Fehler sind schwer zu erkennen. So ist der Kurvenverlauf einer Enzymreaktion mit negativer Kooperativität beispielsweise einer Hyperbel sehr ähnlich.
Hinweis
Die Anwendung nicht-linearer Regressionsverfahren schützt teilweise vor Fehlermöglichkeiten; zu den einfachen Verfahren dieser Art gehört auch die halblogarithmische Auftragung der Daten. Die dadurch entstehende sigmoide Kurve ist der Kurve einer allosterischen Reaktion ähnlich und daher ebenfalls mit Fehlermöglichkeiten behaftet.
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