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Tutorial MenueBiokatalyse: PrinzipienLerneinheit 2 von 2

Michaelis-Menten-Gleichung

Haldane-Gleichung

Bei reversiblen Enzymreaktionen wird, im Gegensatz zur irreversiblen Enzymreaktion, das Substrat nur soweit verbraucht, bis ein Gleichgewichtszustand erreicht ist, bei dem sich die Umsatzgeschwindigkeiten beider Richtungen kompensieren. Da Enzyme in beide Richtungen (vorwärts und zurück) katalysieren, besitzen sie jeweils eine Km und eine schrittmachende Reaktionsgeschwindigkeit oder Wechselzahl kcat für jede Richtung. Die Werte sind dabei voneinander abhängig, da das Enzym bei einem Gleichgewicht die Reaktion in gleichem Maß vor und zurück katalysiert: Nach Haldane gilt:

K g = [ E ] g [ P ] g [ E ] g [ S ] g = [ P ] g [ S ] g = K m p v 1 K m s v 2 = K P K S

Dabei konkurrieren das Substrat und das Produkt um das freie Enzym, den Ausgang bestimmt der Betrag der jeweiligen kcat oder Km-Werte. Diese können unterschiedlich sein, je nachdem, ob sich das Enzym in Lösung befindet oder gebunden ist.

Diese Beziehung zwischen den kinetischen Konstanten und den thermodynamischen Gleichgewichtskonstanten zeigt, dass Michaelis-Konstanten und Maximalgeschwindigkeiten von Hin- und Rückreaktion nicht unabhängig voneinander sind. Um eine Reaktion in die Richtung des Produktes zu lenken (Kg >>1), muss gelten:

v1 >> v2 bzw. Kms < < Kmp

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