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Tutorial MenueBiokatalyse: PrinzipienLerneinheit 1 von 2

Acetylcholin-Esterase

Dreidimensionale Struktur der Acetylcholin-Esterase

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Abb.1
Monomer der Acetylcholin-Esterase

Ein Monomer der AChE besteht aus 537 Aminosäuren (PDB-Code: 1EA5). Es existieren verschiedene Isoformen, die sich in ihrer Quartärstruktur und ihrem Löslichkeitsverhalten, aber nicht in ihrer enzymatischen Aktivität unterscheiden.

AChE ist ein ellipsoidales Molekül von ungefähr 45 x 60 x 65 Å. Seine Sekundärstruktur besteht aus 12 β-Faltblättern und 14 α-Helices. Die Faltblätter bilden dabei eine leicht konvexe Form, die von den Helices sandwich-ähnlich umschlossen wird. Diese Anordnung ist die Grundlage für die Tertiärstruktur des Enzyms, das sich durch eine leichte Schraubenform auszeichnet.

Auch bei dieser Hydrolase (vergleiche Chymotrypsin) gibt es im aktiven Zentrum eine katalytische Triade. Diese besteht aus den 3 Aminosäuren Ser200 (rot), His440 (blau) und Glu327 (grün), von denen der Serin-Rest eine besonders wichtige Rolle bei der Katalyse spielt: die katalytische Triade bewirkt eine Erniedrigung des pK-Wertes der alkoholischen OH-Gruppe des Serins, wodurch dieses die Esterbindung des Acetylcholins hydrolysieren kann.

Die AChE war das erste Enzym, bei dem ein Glutamat-Rest anstelle eines Asparaginates im aktiven Zentrum gefunden wurde. Alle Substrate der AChE besitzen eine Esterfunktion, die im Verlauf der Katalyse im aktiven Zentrum des Enzyms zur Gruppenübertragung positioniert wird.

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