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Tutorial MenueGrundlagen der BiokatalyseLerneinheit 1 von 4

Biokatalyse

Der Übergangszustand

Obwohl Übergangszustände nicht direkt beobachtet werden können, kann die ungefähre Struktur eines Übergangszustandes anhand von bekannten Reaktionsmechanismen geschätzt werden. Definitionsgemäß ist der Übergangszustand kurzlebig und so instabil, dass eine direkte Messung der bindenden Wechselwirkungen nicht möglich ist. In einigen Fällen können aber stabile Moleküle konstruiert werden, die den Übergangszuständen gleichen. Man bezeichnet diese als Überganszustand-Analoga; das Konzept dafür wurde bereits in den 1940er-Jahren von Linus Pauling vorgeschlagen. Übergangszustand-Analoga können niemals einen Übergangszustand perfekt nachahmen.

Folgende Voraussetzungen für die Ausbildung eines Übergangszustandes sollten gegeben sein:

  • festere Bindung an das Enzym als das Substrat im ES-Komplex und
  • bessere Einpassung in das aktive Zentrum und dadurch mehr schwache Wechselwirkungen.

Es wurden Analoga entwickelt, die 100- bis 106-mal fester an das Enzym binden, als das normale Substrat. Sie stellen einen Beweis für die tatsächliche Existenz von Übergangszuständen und für die komplementäre Anpassung der Enzyme zu den Übergangszuständen ihrer Substrate dar.

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