zum Directory-modus

Tutorial MenueBiochemische Merkmale wichtiger chemischer SystemeLerneinheit 3 von 3

Schwache Wechselwirkungen in biologischen Systemen

Kation-π-Wechselwirkungen

Kation-π-Wechselwirkungen
Kationen (aber auch partiell positivierte Wasserstoff-Atome) können mit der Oberfläche von unpolaren, aromatischen Strukturen interagieren. Diese Wechselwirkung kann in erster Näherung als elektrostatische Anziehung zwischen der positiven Ladung des Metallkations und dem Quadrupolmoment (im einfachsten Sinne eine räumliche Anordnung von vier Punktladungen) des aromatischen Systems angesehen werden.
Abb.1
Quadrupolmoment des Benzolringes
Abb.2
Wechselwirkung Metallkation-π-System

Bedeutung in biologischen Systemen

In biologischen Systemen, vor allem in Proteinen, hat die Kation-π-Wechselwirkung eine wichtige Funktion. Als Kationen fungieren vor allem Metallionen oder partiell positiv geladene Seitengruppen, die mit den aromatischen Seitenketten von Phenylalanin, Tyrosin oder Tryptophan interagieren.

In vielen Studien wurde diese Wechselwirkung als wichtige nicht-kovalente Kraft in biochemischen Makromolekülen identifiziert. So fand man sie bei der Funktion des Acetylcholin-Rezeptors, als Bestandteil der Ligand-Rezeptor-Wechselwirkungen, bei der Protein-DNA-Bindung und in Ionenkanälen während der Durchflussbewegung der Metall-Kationen. Eine wichtige Rolle spielen sie weiterhin bei der Stabilisierung von α-Helices.

Mouse
Abb.3

Stabilisierung einer α-Helix durch die Kation-π-Wechselwirkung zwischen einem positiv geladenen Arginin-Rest und einem aromatischen Tyrosin-Rest in dem Virus-Protein VP39. PDB Code: 1V39

Seite 6 von 11