Schwache Wechselwirkungen in biologischen Systemen
Kation-π-Wechselwirkungen
- Kation-π-Wechselwirkungen
- Kationen (aber auch partiell positivierte Wasserstoff-Atome) können mit der Oberfläche von unpolaren, aromatischen Strukturen interagieren. Diese Wechselwirkung kann in erster Näherung als elektrostatische Anziehung zwischen der positiven Ladung des Metallkations und dem Quadrupolmoment (im einfachsten Sinne eine räumliche Anordnung von vier Punktladungen) des aromatischen Systems angesehen werden.
Bedeutung in biologischen Systemen
In biologischen Systemen, vor allem in Proteinen, hat die Kation-π-Wechselwirkung eine wichtige Funktion. Als Kationen fungieren vor allem Metallionen oder partiell positiv geladene Seitengruppen, die mit den aromatischen Seitenketten von Phenylalanin, Tyrosin oder Tryptophan interagieren.
In vielen Studien wurde diese Wechselwirkung als wichtige nicht-kovalente Kraft in biochemischen Makromolekülen identifiziert. So fand man sie bei der Funktion des Acetylcholin-Rezeptors, als Bestandteil der Ligand-Rezeptor-Wechselwirkungen, bei der Protein-DNA-Bindung und in Ionenkanälen während der Durchflussbewegung der Metall-Kationen. Eine wichtige Rolle spielen sie weiterhin bei der Stabilisierung von α-Helices.
- Abb.3
Stabilisierung einer α-Helix durch die Kation-π-Wechselwirkung zwischen einem positiv geladenen Arginin-Rest und einem aromatischen Tyrosin-Rest in dem Virus-Protein VP39. PDB Code: 1V39
