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Tutorial MenueVon der Aminosäure zum ProteinLerneinheit 2 von 2

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Reine β-Faltblatt-Supersekundärstrukturen

Zwei (oder auch mehrere) antiparallele β-Faltblatt-Stränge können sehr leicht Motive bilden, da das Ende des einen β-Stranges dem Anfang des zweiten β-Stranges benachbart ist. Je nachdem, wie viele antiparallele β-Faltblatt-Stränge verbunden sind, werden verschiedene Motive unterschieden.

1. Das Mäander (greek key)-Motiv

Das Mäander-Motiv ähnelt einem Ornament in der griechischen Kunst (engl., "griechischer Schlüssel") und wird aus vier antiparallelen β-Faltblatt-Strängen durch eine einfache Umlagerung gebildet. Es kommt relativ häufig in Proteinen vor, ist aber nicht mit einer bestimmten Funktion verküpft. Ein typisches Beispiel ist die Staphylococcus-Nuclease (pdb Code: 1A2T)

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Abb.1

Das Mäander-Motiv in schematischer Darstellung.

Abb.2

Ein Ausschnitt aus der Staphylococcus-Nuclease (PDB-Code: 1A2T).

2. Das Jelly-roll-Motiv

Ein Jelly-roll-Motiv (von engl. jelly roll, "Biskuitrolle") aus sechs antiparallelen β-Faltblatt-Strängen kommt z.B. im Protein γ-Crystallin vor. Im Bild sieht man die A-Untereinheit des Linsenproteins, die aus zwei Domänen mit je einem Jelly-roll-Motiv besteht.

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Abb.3

Das "Jelly-roll"-Motiv in schematischer Darstellung.

Abb.4

Ein Ausschnitt aus dem Linsenprotein γ-Crystallin der Norwegischen Ratte (PDB-Code: 1A5D)

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