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Tutorial MenueVon der Aminosäure zum ProteinLerneinheit 2 von 2

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Rotationswinkel in den Aminosäuren

Linus Pauling und Robert Corey untersuchten erstmalig die genaue Struktur von Aminosäuren mit röntgenkristallografischen Methoden in den späten dreißiger Jahren des 20. Jahrhunderts. Ihr Ziel war es, Bindungslängen und Bindungswinkel dieser Proteinbausteine zu bestimmen, um so Voraussagen über die Konformation eines Proteins machen zu können.

Als Erste postulierten sie, dass die Peptideinheit starr und planar ist. Eine freie Rotation um die Bindung zwischen dem Carbonyl-C-Atom und dem Stickstoff-Atom ist nicht möglich, weil diese Bindung partiellen Doppelbindungscharakter besitzt. Die Länge dieser Bindung beträgt ca. 0,132 nm und liegt damit zwischen der Bindungslänge einer C-N-Einfachbindung (0,149 nm) und einer C=N- Doppelbindung (0,127 nm). Der Torsionswinkel (auch Rotations- oder Diederwinkel genannt) um die Peptidbindung liegt aufgrund der Planarität bei ca. 180° und wird mit dem Buchstaben ω bezeichnet.

Abb.1
Torsionswinkel im Proteinrückgrat

φ beschreibt den Torsionswinkel um die Cα-N-Einfachbindung, ψ bezeichnet den Torsionswinkel um die Cα-C-Einfachbindung. Diese beiden Winkel können verschiedene Werte annehmen, wodurch sich unterschiedliche Konformationen eines Proteins ergeben. Wenn die Polypeptidkette eine vollständig gestreckte Konformation einnimmt, betragen φ und ψ definitionsgemäß 180°. Die Sekundärstrukturen α-Helix oder β-Faltblatt weisen ganz bestimmte, charakteristische φ/ψ-Kombinationen auf. φ und ψ können nicht beliebige Werte annehmen, da sich bei bestimmten Torsionswinkeln Atome im Peptid gegenseitig sterisch behindern würden.

Welche Torsionswinkel für φ und ψ in Proteinen möglich sind, zeigt der Ramachandran-Plot

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Abb.2
Der Ramachandran-Plot
Hinweis
Grüne Bereiche kennzeichnen mögliche Kombinationen von Torsionswinkeln in Proteinen, wie sie sich z.B. in Faltblatt- oder Helixstrukturen finden.
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