zum Directory-modus

Tutorial MenueVon der Aminosäure zum ProteinLerneinheit 2 von 2

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Tutorial β-Faltblatt

Das hier gezeigte β-Faltblatt stammt aus dem Protein Streptavidin (PDB-Code: 1VWE), das für seine hohe Affinität zu Biotin bekannt ist. Es bildet ein β-barrel (β-Fass) aus, von dem für die Darstellung hier drei Stränge entnommen wurden.

Mouse
Abb.1

Beim β-Faltblatt legen sich einzelne Stränge der Peptidkette nebeneinander (parallel oder antiparallel). In unserem Beispiel handelt es sich um ein antiparalleles Faltblatt.

Anders als bei der Helix werden hier die Wasserstoff-Brücken nicht innerhalb eines Stranges, sondern zwischen benachbarten Strängen ausgebildet und folgen einem bestimmten Muster. Beim antiparallelen Faltblatt wechselt sich enger Abstand mit weitem Abstand zwischen den Wasserstoff-Brücken ab.

Der Name Faltblatt rührt daher, dass sich aufgrund der Planarität der Peptidbindung die Cα-Atome wie in einem Zickzack entlang der Kette bewegen. In Analogie zur Helix würden sie also hier bereits nach zwei Resten wieder zur Deckung kommen.

Die Peptidkette ist fast maximal ausgestreckt, so dass der Abstand von einem Cα-Atom zum übernächsten ca. 0,7 nm beträgt (Ganghöhe ca. 0,35 nm).

Die Seitenreste ragen alternierend zur einen und zur anderen Seite des Faltblattes, fast senkrecht zu der Ebene der Wasserstoff-Brücken. Bei antiparallelen Faltblättern ist dabei häufig die eine (eher hydrophobe) Seite im Innern des Proteins begraben, während die andere (eher hydrophile) außen liegt. Auch in unserem Beispiel zeigen die voluminösen, stärker hydrophoben Seitenreste ins Innere des Barrels.

Seite 10 von 19