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Oxidative Phosphorylierung

Die Redoxpotentiale der Elektronentransportkette

Abb.1
Redoxpotentiale der Elektronentransportkette

Der lineare mitochondriale Elektronentransport verläuft über die redox-aktiven Kofaktoren/prosthetischen Gruppen der Protein-Komplexe mit steigenden Redox-Potentialen vom Redoxpaar NADH/NAD+ (ΔE = -0,320 V) zum Redoxpaar O2/H2O (ΔE = +0,815 V). Dadurch kann die Potentialdifferenz von ΔE = + 1,130 V in drei Teilschritten - in Höhe von 360 mV, 190 mV und 580 mV - bereit gestellt werden, die jeweils einen ausreichenden Betrag an Gibbs-Energie (ΔG) für den Aufbau einer elektrochermischen Potentialdifferenz für Protonen und damit für die Synthese von ATP liefern (ΔG (ATP-Synthese)= +30,5 kJ/mol).

ADP + P i ATP + H 2 O
Legende
P i -Monohydrogenphosphat

Die mitochondriale lineare Elektronentransportkette weist einige Analogien zum photosynthetischen Elektronentransport der Thylakoidmembranen oxygener Organismen auf, die im Folgenden kurz skizziert werden sollen. Die durch den Komplex IV katalysierte Reduktion des O2 zu H2O ist prinzipiell die Umkehr der photosynthetischen Wasserspaltung durch das Photosystem II. Die mobilen lipophilen und hydrophilen Elektronencarrier Ubichinon/Ubihydrochinon und Cyt c sind bei der photosynthetischen Elektronentransportkette ersetzt durch Plastochinon/Plastohydrochinon und Plastocyanin oder Cyt c6. Der Komplex III weist strukturelle Gemeinsamkeiten mit dem Cytb6 f-Komplex auf. Letzterer ist sowohl an der linearen Elektronentransportkette als auch am plastidären Q-Cyclus beteiligt. Schließlich wurde in den Thylakoidmembranen eine NAD(P)H: Plastochinon-Oxidoreduktase identifiziert und partiell gereinigt, die dem Komplex I ähnelt. Dieses oligomere Enzym ist jedoch wahrscheinlich an einem alternativen, möglicherweise cyclischen, Elektronentransportweg in den Thylakoidmembranen beteiligt und nicht Bestandteil der linearen Elektronentransferkette. Auch die ATPase hat ein Pendant in den Chloroplasten, worauf im nächsten Abschnitt eingegangen werden wird.

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