Die Succinyl-CoA-Synthetase (Succinat-Thiokinase)

Funktion

Die Succinyl-CoA-Synthetase (Succinat-Thiokinase) katalysiert die Umwandlung von Succinyl-S-CoA zu Succinat unter Bildung von ATP.

Struktur

Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): SucC, SucD (EC 6.2.1.5) Die molekulare Masse beträgt für die $\alpha$-Untereinheit 29,6 kD (SucD) und für die $\beta$-Untereinheit (SucC) 41,4 kD. Das Enzym ist ein ${\alpha }_2{\beta }_2$-Heterodimer, dessen funktionelle Einheit ein $\mathrm{\alpha \beta }$-Paar ist. Das gesamte Enzym besteht aus zwei $\mathrm{\alpha \beta }$-Paaren (Dimer).

Regulation/Arbeitsweise

Das Succinyl-S-CoA (Thioester) besitzt eine ähnlich energiereiche Bindung wie ATP. Diese Energie wird bei der katalytischen Spaltung der Thioester-Bindung durch die Succinyl-CoA-Synthetase mittels Phosphorylierung von GDP¹⁾ zu GTP²⁾ übertragen. Als Phosphorylgruppen-Akzeptor wird auch ADP³⁾ verwendet.

Enzymatische Reaktion

Succinyl-S-CoA + P_i + GDP ⇋ Succinat + CoA-SH + GTP