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Tutorial MenueChemical PathwaysLerneinheit 1 von 6

Glycolyse

Triosephosphat-Isomerase

  • Funktion Die Triosephosphat-Isomerase wandelt Dihydroxyaceton-phosphat in Glycerinaldehyd-3-phosphat um.
  • Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): tpiA (EC 5.3.1.1). Die molekulare Masse der Triosephosphat-Isomerase beträgt 26,971 kD. Die Triosephosphat-Isomerase ist ein Dimer aus zwei unterschiedlichen Untereinheiten.
  • Regulation/Arbeitsweise Der katalytische Prozess stellt chemisch die Überführung einer Ketose (Dihydroxyaceton-phosphat) in eine Aldose (Glycerinaldehyd-3-phosphat) dar. Beide Verbindungen sind somit Isomere, die sich leicht ineinander umwandeln lassen. Die Umwandlung ist nötig, da die Glycolyse nur mit Glycerinaldehyd-3-phosphat weitergeführt werden kann. Die TPI/TIM ist ein kinetisch perfektes Enzym, dessen Leistungsfähigkeit auf der hohen Umsetzungsgeschwindigkeit und der Unterdrückung einer unerwünschten Nebenreaktion basiert. Die unerwünschte Nebenreaktion ist der Zerfall von Dihydroxyaceton-phosphat in Methylglyoxal und Orthophosphat.
Abb.1
3D-Modell der Triosephosphat-Isomerase von Bacillus stearothermophilus
  • Enzymatische Reaktion Dihydroxyaceton-phosphat ⇌ Glycerinaldehyd-3-phosphat

Vollständige Reaktion in Formeln

Abb.2
Triosephosphat-Isomerase-Reaktion
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