Glycolyse
Triosephosphat-Isomerase
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Funktion
Die Triosephosphat-Isomerase wandelt Dihydroxyaceton-phosphat in Glycerinaldehyd-3-phosphat um.
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Struktur
Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): tpiA (EC 5.3.1.1). Die molekulare Masse
der Triosephosphat-Isomerase beträgt 26,971 kD. Die Triosephosphat-Isomerase ist ein Dimer aus zwei unterschiedlichen
Untereinheiten.
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Regulation/Arbeitsweise
Der katalytische Prozess stellt chemisch die Überführung einer Ketose (Dihydroxyaceton-phosphat) in eine Aldose
(Glycerinaldehyd-3-phosphat) dar. Beide Verbindungen sind somit Isomere, die sich leicht ineinander umwandeln lassen. Die
Umwandlung ist nötig, da die Glycolyse nur mit Glycerinaldehyd-3-phosphat weitergeführt werden kann. Die TPI/TIM ist ein
kinetisch perfektes Enzym, dessen Leistungsfähigkeit auf der hohen Umsetzungsgeschwindigkeit und der Unterdrückung einer
unerwünschten Nebenreaktion basiert. Die unerwünschte Nebenreaktion ist der Zerfall von Dihydroxyaceton-phosphat in
Methylglyoxal und Orthophosphat.
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Enzymatische Reaktion
Dihydroxyaceton-phosphat ⇌ Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vollständige Reaktion in Formeln
