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Tutorial MenueChemical PathwaysLerneinheit 1 von 6

Glycolyse

Phosphofructokinase

Die Phosphofructokinase stellt das wichtigste Kontrollelement in der Glycolyse dar.

  • Funktion Die Phosphofructokinase (PFK) phosphoryliert Fructose-6-phosphat unter Verwendung von ATP zu Fructose-1-6-bisphosphat.
  • Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): pfkA (6-Phosphofructokinase-1), pfkB (6-Phosphofructokinase II), (EC 2.7.1.11). Die Phosphofructokinase hat eine molekulare Masse von 340 kD und ist ein Tetramer aus vier identischen Untereinheiten.
  • Regulation/Arbeitsweise Es handelt sich dabei um ein allosterisches Enzym, dessen Aktivität durch das ATP/AMP-Verhältnis in der Zelle gesteuert wird. ATP fungiert dabei als Inhibitor und AMP als Aktivator des Enzyms. ATP und AMP binden dabei konkurrierend an ein bestimmtes regulatorisches bzw. allosterisches Zentrum, dass nicht mit dem katalytischen Zentrum identisch ist. Die Aktivität von PFK richtet sich demnach an der Energieladung (Konzentration von ATP) der Zelle. Ferner hemmt ein Absinken des pH-Wertes die Aktiviät von PFK, so dass eine übermässige Bildung von Milchsäure verhindert wird.
Abb.1
3D-Modell der Phosphofructokinase aus E. coli

In der 3D-Darstellung sind zusätzlich in jedem Monomer β-Fructose-1,6-diphosphat, ein Molekül ADP (grün) und ein koordiniertes Magnesium2+-Ion eingeblendet (PDB-Code: 1pfk). Hier wurde, im Gegensatz zu (Abb. 2) , das β-Anomere verwendet, um das Enzym zu stabilisieren und bessere Röntgenstrukturdaten zu erhalten.

  • Enzymatische Reaktion Fructose-6-phosphat + ATP ⇌ Fructose-1,6-bisphosphat + ADP

Vollständige Reaktion in Formeln

Abb.2
Phosphofructokinase-Reaktion
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