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Tutorial MenueChemical PathwaysLerneinheit 4 von 6

Abbau und Aufbau von Fetten

Der Fettsäure-Synthase-Komplex

Der Fettsäure-Synthase-Komplex des Bakteriums E.coli besteht aus sieben einzelnen Polypeptiden und mindestens drei weiteren Proteinen, die mit ihnen zusammenwirken. Es gibt also sieben aktive Zentren. Der Komplex katalysiert die Bildung von Fettsäuren aus Acetyl-CoA und Malonyl-CoA. Während des gesamten Synthesevorgangs bleiben die Zwischenprodukte kovalent an einer der beiden Thiol-Gruppen des Komplexes gebunden. Eine dieser Bindungsstellen ist die SH-Gruppe eines Cystein-Restes in einem der sieben Proteine, der β-Ketoacyl-ACP-Synthase, die andere Bindungsstelle ist die -SH-Gruppe des Acyl-Carrier-Proteins, mit dem das Acyl-Zwischenprodukt der Fettsäure-Synthese einen Thioester bildet.

Tab.1
Proteine des Fettsäure-Synthase-Komplexes
ProteinFunktion
Acyl-Carrier-Protein (ACP)Träger von Acyl-Gruppen in Thioester-Bindung
Acetyl-CoA-ACP-Transacetylase (AT)überträgt Acyl-Gruppen von CoA auf den Cystein-Rest der KS
β-Ketoacyl-ACP-Synthase (KS, Acyl-Malonyl-ACP-kondensierendes Enzym)kondensiert Acyl- und Malonyl-Gruppen (es gibt mehrere Isoenzyme der KS)
Malonyl-CoA-ACP-Transferase (MT)überträgt Malonyl-Gruppen von CoA auf ACP
β-Ketoacyl-ACP-Reduktase (KR)reduziert β-Keto-Gruppe auf β-Hydroxy-Gruppe
β-Hydroxyacyl-ACP-Dehydratase (HD)entfernt H2O aus β-Hydroxyacyl-ACP, bildet Doppelbindung aus
Enoyl-ACP-Reduktase (ER)reduziert Doppelbindung, bildet gesättigtes Acyl-ACP
Abb.1
Der Fettsäure-Synthase-Komplex und seine Enzym-Untereinheiten

Die beiden, für die Fettsäure-Biosynthese wichtigen SH-Bindungsstellen pro Einheit sind rot hervorgehoben.

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