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Tutorial MenueChemical PathwaysLerneinheit 3 von 6

Citronensäure-Cyclus

Die Succinat-Dehydrogenase

Funktion
Die Succinat-Dehydrogenase katalysiert unter Bildung FADH 2 die Oxidation von Succinat zu Fumarat.
Struktur
Verknüpfung zur E. coli-Genom Datenbank (ECDC): sdhA, sdhB, sdhC, sdhD (EC 1.3.99.1). Die molekulare Masse beträgt für sdhA 64,403 kD, für sdhB 26,77 kD, für sdhC 14,299 kD und für sdhD 12,867 kD. Wie die Aconitase ist die Succinat-Dehydrogenase ebenfalls ein Eisen-Schwefel-Protein. Die Succinat-Dehydrogenase besteht aus zwei Untereinheiten (27 kD bzw. 64 kD). Das gesamte Enzym besteht aus vier Untereinheiten, das sich aus zwei katalytischen und zwei membranständigen Untereinheiten zusammensetzt.
Regulation/Arbeitsweise
FAD dient als Wasserstoff-Akzeptor und ist während der Katalyse über eine Histidin-Seitenkette kovalent an die Succinat-Dehydrogenase gebunden. Die Succinat-Dehydrogenase ist integraler Bestandteil der inneren Mitochondrienmembran. Sie stellt das Bindeglied zwischen Citronensäure-Cyclus und ATP-Synthese dar.
Abb.1
3D-Struktur der Succinat-Dehydrogenase von E. coli, FAD = gelb
Enzymatische Reaktion
E-FAD + Succinat ⇋ E-FADH 2 + Fumarat

Vollständige Reaktion in Formeln

Abb.2
Reaktion der Succinat-Dehydrogenase

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Abb.3
oxidierte und reduzierte Form von FAD
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