Chemie für Mediziner: Metallkomplexe
Exkurs: Myoglobin & Hämoglobin
Myoglobin ist der rote Farbstoff im Muskelgewebe, Hämoglobin der rote Blutfarbstoff in den Erythrocyten. Diese beiden Proteine dienen dem Sauerstoff-Transport. Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, wobei diese Untereinheiten ähnlich gebaut sind wie das monomere Myoglobin.
Auch im Zentrum dieser Proteine ist jeweils ein Häm-System eingebettet. Eine freie axiale Koordinationsstelle des Eisen-Ions wird durch einen Histidin-Rest aus der Protein-Kette besetzt, an die zweite axiale Position kann ein Wasser- oder ein Sauerstoff-Molekül gebunden werden. Im Gegensatz zu den Cytochromen liegt das Eisen-Ion im Hämoglobin und Myoglobin stets in der Oxidationsstufe +2 vor, es nimmt nicht an Redox-Prozessen teil.
Durch den in der Lunge bestehenden hohen -Partialdruck verdrängt der Sauerstoff den Wasser-Liganden am Eisen-Ion des Hämoglobins, es läuft ein Ligandenaustausch → ab. Im Muskelgewebe übernimmt das Myoglobin den Sauerstoff, an das Zentralion des Hämoglobins wird wieder ein Wassermolekül gebunden. Kohlenmonoxid () bildet mit Eisen-Ionen besonders stabile Komplexe (250mal festere Bindung als ). Daher kann Sauerstoff und Wasser aus dem Häm-Komplex verdrängen. Das mit beladene Hämoglobin steht nicht mehr für den Sauerstoff-Transport zur Verfügung. Bereits bei einer -Konzentration von % in der Atemluft treten bei längerer Exposition Durchblutungsstörungen und Kopfschmerzen auf. % in der Luft führen meist innerhalb einer Stunde zum Tode, bei Konzentrationen über % tritt der Tod innerhalb weniger Minuten durch Atemlähmung und Herzstillstand ein.
- Hinweis
- Weitere Informationen zum Hämoglobin im Kapitel Aminosäuren.
