zum Directory-modus

Tutorial MenueStruktur und Reaktionen von Carbonyl-VerbindungenLerneinheit 5 von 8

Reaktionen von Carbonyl-Verbindungen mit N-Nucleophilen

Reaktionen von Carbonyl-Verbindungen mit N-Nucleophilen: Imine beim Sehprozess

In zahlreichen biochemischen Prozessen spielen Imine eine wichtige Rolle, wie z.B. in der "Chemie des Sehens". Die Netzhaut der Augen enthält Stäbchen- und Zapfenzellen als Sehrezeptoren. Beide enthalten eine lichtempfindliche Verbindung, das Rhodopsin, welches seinerseits aus einem Protein (Opsin) und dem so genannten 11-cis-Retinal zusammengesetzt ist. Das Retinal ist chemisch als Imin an die Aminoseitenkette der Aminosäure Lysin im Opsin gebunden.

Abb.1
Schematische und vereinfachte Darstellung der Isomerisierungs-Vorgänge beim Sehprozess

Trifft ein Lichtquant auf das 11-cis-Retinal, geht dieses in die trans-Form über.Durch die damit verbundene Geometrieänderung wird auch eine Konformationsänderung im Opsin bewirkt. Die neue aktive Form setzt nun eine Kaskade von Enzymreaktionen in Gang (chemische Verstärkung des Signals um den Faktor ~10.000), die letztlich ein elektrisches Nervensignal bewirkt.

Damit die Sehzelle wieder aktiv werden kann, muss sie wieder in ihren ursprünglichen Zustand zurückversetzt werden, d.h. das 11-trans-Retinal muss wieder in die cis-Form zurückisomerisiert werden. Dazu wird das Imin zum Aldehyd und Amin hydrolysiert und damit die Verknüpfung vom Opsin gelöst. Außerhalb der Zelle isomerisiert die so genannte Retinal-Isomerase das Retinal wieder in die cis-Form zurück. In der Zelle reagiert die Aldehyd-Gruppe des Retinals wieder mit der Amino-Gruppe des Lysins zum Imin.

Film zum Sehprozess

Seite 3 von 10