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Tutorial MenueVom Gen zum Protein - eine EinführungLerneinheit 3 von 3

Einführung in die Genexpression

Die Modifikation von Proteinen

Viele zelluläre Proteine sind nach der Translation am Ribosom fertig, d.h. sie verlassen das Ribosom und werden nicht mehr verändert. Für andere Proteine wie z.B. Membranproteine oder Proteine, die außerhalb der Zelle benötigt werden, trifft das nicht zu. Diese Proteine werden nachträglich verändert (modifiziert), also nach der Translation beispielsweise durch Glycosylierung, Phosphorylierung oder Hydroxylierung bestimmter Aminosäuren oder auch durch das Abspalten eines Teil des Proteins verändert. Besonders bei eukaryontischen Proteinen sind posttranslationale Modifikationen, die vor allem im endoplasmatischen Retikulum erfolgen, sehr häufig. Dazu einige Beispiele:

  • Eine der bei Eu- und Prokaryonten gleichermaßen häufig vorkommende Modifikation ist die Abspaltung von Sequenzen, die dem Protein eine bestimmte Orientierung in einer Membran ermöglichen. Während ihrer Synthese im Cytoplasma tragen Proteine, die später in Membranen eingebaut oder auch exportiert werden sollen, eine 15-30 Aminosäuren lange hydrophobe Sequenz am N-Terminus, die Signalsequenz. Diese Sequenz wird beim Transport in oder durch die Membran abgespalten und ist daher im reifen Protein nicht mehr zu finden. Proteine, die durch mehrere Membranen transportiert werden müssen (z.B. Proteine der inneren Mitochondrienmembran), haben mehrere Signalsequenzen, die nach und nach bei jedem Membrandurchgang entfernt werden.
  • Verdauungsenzyme wie Trypsin und Chymotrypsin werden als inaktive Vorläuferpeptide synthetisiert, die erst durch die enzymatische Abspaltung eines Teils des Peptids im Magen- und Pankreassaft aktiviert werden (proteolytische Aktivierung). Nur so kann eine Selbstverdauung der Enzym-produzierenden Zellen und Organe verhindert werden. Die inaktive Vorstufe Trypsinogen wird z.B. durch eine Abspaltung der sieben N-terminalen Aminosäuren in das aktive Trypsin überführt.
  • Andere Proteine werden während oder nach ihrer Synthese am Ribosom chemisch modifiziert, indem bestimmte Aminosäuren verändert oder z.B. Zuckerketten oder Lipide angehängt werden. Die Proteine auf der Oberfläche von roten Blutkörperchen, die für die Blutgruppe verantwortlich sind, tragen beispielsweise ausgedehnte Kohlenhydratketten. Proteine mit Lipidanteil kommen z.B. in Membranen vor oder dienen dem Transport von Fetten im Körper.
Abb.1
Glycoprotein mit Mannose-reichem Zuckeranteil
  • Die Aktivität vieler regulatorischer Proteine wird über die Phosphorylierung einiger Aminosäuren gesteuert. Bei Eukaryonten sind dieses vor allem Ser-, Thr-, Tyr- oder His-Reste von Proteinen, die Signale auf andere Proteine übertragen (z.B. bei der Übertragung eines Signals von der Zelloberfläche in den Zellkern).
  • Auch für Strukturproteine spielen Modifikationen eine wichtige Rolle. Die Hydroxylierung von Collagen zum Hydroxycollagen ist essenziell für die Stabilität von Bändern und Gewebe. Fehlt das entsprechende Enzym, die Prolyl-4-Hydroxylase im Organismus, kommt es zu schwerwiegenden Defekten wie Skorbut.
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