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Tutorial MenueKatalyseLerneinheit 2 von 2

Enzymkatalyse

Herleitungen

Herleitung der Michaelis-Konstanten

Die Konzentration [ E ] des freien Enzyms ist gleich seiner Ausgangskonzentration abzüglich der Konzentration des im Komplex gebundenen Enzyms.

[ E ] = [ E ] 0 [ ES ]

Für die zeitliche Konzentrationsänderung des Komplexes gilt:

d [ ES ] d t = k1 [ E ] [ S ] k-1 [ ES ] k2 [ ES ]

Unter Verwendung von Gleichung ergibt sich:

d [ ES ] d t = k1 ( [ E ] 0 [ ES ] ) [ S ] k-1 [ ES ] k2 [ ES ]

Enzymkatalysierte Reaktionen laufen in der Regel sehr schnell ab. Außerdem ist die Konzentration des Enzyms immer viel geringer als die des Substrats. Deshalb ist die Bildungsgeschwindigkeit des Produkts näherungsweise gleich der Abbaugeschwindigkeit des Substrats, d.h.:

d [ P ] d t = d [ S ] d t

Außerdem nimmt man zur Vereinfachung an, dass die Rückreaktion vom Produkt aus vernachlässigbar ist. Wenn diese Bedingungen erfüllt sind, muss die Konzentration des Komplexes ES konstant sein (quasi-stationärer Zustand). Es gilt also:

d [ ES ] d t = 0

Aus Gleichung und Gleichung folgt:

[ ES ] = k1 [ E ] [ S ] k-1 + k2

Die Geschwindigkeitskonstanten fasst man zur Michaelis-Konstanten K M zusammen:

K M = k-1 + k2 k1

Herleitung der Michaelis-Menten-Gleichung

Umformen der Gleichung mittels der Michaelis-Konstanten aus Gleichung ergibt folgenden Zusammenhang:

[ ES ] = [ E ] [ S ] K M

Aus Gleichung und Gleichung folgt:

[ ES ] = k1 [ E ] 0 [ S ] k1 [ S ] + k-1 + k2 = [ E ] 0 [ S ] k-1 + k2 k1 + [ S ] = [ E ] 0 [ S ] K M + [ S ]

Für die Reaktionsgeschwindigkeit r gilt:

r = d [ P ] d t = k2 [ ES ]

Durch Einsetzen von Gleichung in Gleichung folgt:

r = k2 [ E ] 0 [ S ] K M + [ S ]

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist umso größer, je kleiner die Michaelis-Konstante K M im Vergleich zur Substratkonzentration [ S ] ist. Im Grenzfall, wenn also K M vernachlässigbar klein gegenüber [ S ] ist, gilt also:

rmax = k2 [ E ] 0

Einsetzen von in ergibt die sogenannte Michaelis-Menten-Gleichung:

r = rmax [ S ] K M + [ S ]
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