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Tutorial MenueKatalyseLerneinheit 2 von 2

Enzymkatalyse

Kompetitive Hemmung

Bei der kompetitiven Hemmung wird durch Anlagerung eines Inhibitors an das aktive Zentrum des Enzyms die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes verhindert. Die kinetische Beschreibung lautet:

E+ S ES E+ P E+ I α I EI

α I ist die Dissoziationskonstante des gehemmten Komplexes:

α I = 1 K I = [ E ] [ I ] [ EI ]

Für die Reaktionsgeschwindigkeit gilt anstatt der Michaelis-Menten-Gleichung nun folgende Beziehung:

r = rmax [ S ] K M ( 1 + [ I ] α I ) + [ S ]

Die reziproke Formulierung der Gleichung nach Lineweaver-Burk ergibt:

1 r = K M rmax ( 1 + [ I ] α I ) 1 [ S ] + 1 rmax mit der Steigung K M rmax ( 1 + [ I ] α I )

Um bei kompetitiver Hemmung die gleiche Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen, braucht man eine (gegenüber der ungehemmten Reaktion) höhere Substratkonzentration. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird jedoch nicht beeinflusst. Dies wird besonders in der reziproken Auftragung ersichtlich.

Abb.1
Auftragung nach Michaelis-Menten
Abb.2
Reziproke Auftragung nach Lineweaver-Burk
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