Zellbiologie
Mikrotubuli (von griechisch mikros "klein" und lateinisch tubulus "Röhre") sind in allen Eukaryonten vorkommende Proteinfilamente, die am Aufbau des Cytoskeletts, der Geißeln (Flagellen) und Cilien und des bei der Zellteilung auftretenden Spindelapparates beteiligt sind. In den Zellen dienen sie als Gleitscheinen, an denen entlang Vesikel und Organellen transportiert werden.
Die röhrenförmigen Strukturen haben einen Außendurchmesser von 25 nm und einen Innendurchmesser von 15 nm. Ein einzelner Mikrotubulus wird von 13 Protofilamenten gebildet, die zusammen die Röhrenstruktur bilden. Die Protofilamente wiederum bestehen aus Dimeren, die aus α- und β-Tubulin zusammengesetzt sind. Mikrotubuli besitzen ein so genanntes plus-Ende und ein minus-Ende, die eine strukturelle und kinetische Polarität aufweisen. Die Polymerisation der Dimer-Bausteine überwiegt am plus-Ende, während am minus-Ende hauptsächlich Dimere freigesetzt werden. Es wurden zahlreiche Proteine gefunden, die an Mikrotubuli assoziiert vorliegen und eine stabilisierende Funktion haben, die so genannten MAPs (Abk. für microtubule associated proteins). Daneben sind Mikrotubulus-organisierende Zentren wichtig, an denen die Mikrotubuli vorwiegend über das minus-Ende verankert werden.
Mikrotubuli sind sehr dynamische Strukturen, die einem ständigen Auf- und Abbau unterliegen. Manche Stoffe wie das Alkaloid Colchicin können an die Tubulin-Komponenten binden und dadurch ihre Zuammenlagerung und den Aufbau der Mikrotubuli stören. Wenn der Spindelapparat davon betroffen ist, wird die Zellteilung unterbrochen. Zu diesen so genannten Spindel- oder Mitosegiften gehören auch die in der Krebstherapie eingesetzten Stoffe Vinblastin und Taxol.
Siehe auch: Colchicin