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ThioredoxinZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Thioredoxine (TRX, Trx) sind niedermolekulare Disulfid-Brücken-tragende Proteine von ca. 12 kDa, die redoxaktiv sind. Sie bilden eine Proteinfamilie und kommen ubiquitär in allen Lebewesen vor. Sie wirken als Protein-Disulfid–Oxidoreduktasen, indem - gemäß nachfolgender Reaktionsgleichung - die Thiol-Gruppen zweier Cysteine zu einem Disulfid oxidiert und 2 Elektronen sowie 2 Protonen transferiert werden.

Trx*(SH)2+ E(S-S) → Trx*(S-S) + E(SH)2

mit Trx*(SH)2 = Thioredoxin mit freien SH-Gruppenund E(S-S) = ein Disulfid-Brücken-tragendes Enzym

Thioredoxine weisen ein stark konserviertes aktives Zentrum auf, in dem das Sequenzmotiv C-X-Y-C vorkommt. Dabei stehen die Aminosäurereste X und Y häufig für Gly und Pro. Bedeutende Funktionen der Thioredoxine sind die Umwandlung von Ribosen in Desoxyribosen bei der DNA-Synthese und innerhalb des Calvin-Cyclus als Regulator von Enzymaktivitäten.

Siehe auch: Calvin-Cyclus , Disulfid-Brücke , Cystin