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TertiärstrukturZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Die Tertiärstruktur entspricht der übergeordneten räumlichen Anordnungen der Kette (Helix, Knäuel, Kugel, Ellipsoid). Die Strukturen entstehen aufgrund intra- und intermolekularer Wechselwirkungen durch Wasserstoff-Brückenbindungen, Ladungs- und Dispersionswechselwirkungen (z.B. Van-der-Waals-Wechselwirkungen) zwischen einzelnen Ketten oder Kettenteilen.

Siehe auch: Primärstruktur , Sekundärstruktur , Quartärstruktur

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Proteinmodellierung (Helix)Level 260 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Der Weg von der Primärsequenz eines Proteins zur seiner dreidimensionalen Struktur ist nur extrem schwierig nachvollziehbar. Der heutige Stand der Strukturvorhersage wird so dargestellt, dass die Lernenden die unterliegenden Algorithmen und Zusammenhänge zumindest nachvollziehen können.

4.4 - Grippe - Neuraminidase - Aktives ZentrumLevel 490 min.

PharmazieArzneimittelThemenreise Wirkstoffe

In dieser Lerneinheit wird die Struktur des Enzyms Neuraminidase, eines der beiden Influenza-Oberflächen-Antigene, und seines aktiven Zentrums ausführlich behandelt. Außerdem werden die Wechselwirkungen zwischen der Influenza-Neuraminidase und ihrem natürlichen Substrat Sialinsäure detailliert beschrieben.

4.1 - 4.5 - Grippe (gesamt)Level 4100 min.

PharmazieArzneimittelThemenreise Wirkstoffe

Diese Lerneinheit beschäftigt sich ausführlich mit dem Thema Influenza. Sie enthält sowohl allgemeine Informationen zum Thema Grippe wie auch detaillerte Beschreibungen des Aufbaus von Influenza-Viren und deren Lebenszyklus. Außerdem wird die Struktur eines der beiden Influenza-Oberflächenantigene, das Protein Neuraminidase und dessen aktives Zentrum, ausführlich behandelt. Den Abschluss bildet die Erläuterung der Entwicklung eines antiviralen Grippemedikamentes, Zanamivir, das als Inhibitor der Neuraminidase den Lebenszyklus des Influenza-Virus empfindlich stört.

Aufbau der ProteineLevel 130 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Die vier Ebenen der Proteinstruktur - Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiär- und Quartärstruktur - werden kurz vorgestellt und ihre wichtigsten Eigenschaften erläutert.

PolymeranalytikLevel 230 min.

ChemieMakromolekulare ChemiePolymeranalytik

Die Besonderheiten der Polymeranalytik im Vergleich zur Analytik kleiner Moleküle wird herausgestellt. Neben der Detektion bestimmter funktioneller Gruppen kommt auf verschiedenen Ebenen die strukturelle Anordnung innerhalb eines Moleküls ins Spiel: Außer der Monomersequenz spielen auch noch Taktizität und übergeordnete Strukturmerkmale eine Rolle. Auch die Molmasse ist nicht einheitlich, sondern unterliegt, je nach Synthesemethode, einer bestimmten Verteilungsfunktion.

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und FunktionenLevel 160 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Der Aufbau der Aminosäuren und ihre Bedeutung für den Proteinaufbau; Eigenschaften und strukturelle Konsequenzen der Peptidbindung; Aufbau und Eigenschaften von Proteinen, Hierarchie der Proteinstruktur.

Chaperone und HitzeschockproteineLevel 260 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Chaperone sind Helferproteine, die die vorzeitige Faltung neu synthetisierter Polypeptide verhindern. Verschiedene dieser Helferproteine werden vorgestellt und ihre Eigenschaften verglichen.

Stabilität von ProteinenLevel 250 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Unter welchen Bedingungen sind Proteine stabil, welche Faktoren beeinflussen die Stabilität, und was passiert, wenn Proteine denaturieren?

Faltungsassoziierte KrankheitenLevel 240 min.

BiochemieMedizinische Chemie und BiochemiePathobiochemie

Verschiedene Krankheiten von Mensch und Tier, die auf einer Fehlfaltung von Proteinen beruhen, werden vorgestellt und exemplarisch die molekularen Ursachen erläutert.

ProteinfaltungLevel 260 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Von den Faltungsmodellen zu energetischen Aspekten wird die Proteinfaltung von verschiedenen Seiten beleuchtet. Ein weiterer Schwerpunkt ist die Stabilität von Proteinen in Abhängigkeit von der Umgebung.