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steady stateZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie, Kinetik

Die beiden Schlüsselwerte eines Enzyms, Spezifität und maximaler Umsatz, lassen sich prinzipiell durch einen relativ einfachen enzymatischen Test unter Fließgleichgewichtsbedingungen (engl. steady state) ermitteln. Diese Methodik wird auch Michaelis-Menten-Kinetik genannt. Es handelt sich dabei um eine Erfassung der enzymatischen Aktivität unter ganz bestimmten Messbedingungen, die eine Auswertung der erhaltenen Daten wesentlich vereinfachen. Bei diesen Bedingungen liegt das Substrat in deutlichem Überschuss vor, so dass sich während der Messzeit die Konzentration des Substrates nicht wesentlich ändert, sein Verbrauch also vernachlässigbar ist. Dies führt auch dazu, dass sich das Reaktionsprodukt, das die gleiche Bindungsstelle wie das Substrat am Enzym besetzt, durch Konkurrenzbindung (Kompetition) nicht inhibiert.

Siehe auch: Michaelis-Menten-Konstante

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Michaelis-Menten-GleichungLevel 245 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Erläuterung der Michaelis-Menten-Gleichung und deren Anwendung auf Steady-State-Kinetik; Einführung der Dissoziationskonstante; Vergleich nicht-lineare Darstellung mit linearer Darstellung; Erläuterung der Lineweaver-Burk-Darstellung, der Hanes-Darstellung und der Eadie-Hofstee-Darstellung und deren Nachteile und Anwendungen; Unterschied der Kinetik einer irreversiblen und der einer reversiblen Reaktion; Haldane-Gleichung.