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Serin-ProteasenZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Serin-Proteasen sind eine Untergruppe der Hydrolasen. Diese Enzyme weisen in ihren aktiven Zentren Serin-Reste an konservierten Positionen ihrer Primärstrukturen auf. Diese Serine sind essentiell für die enzymatische Aktivität. Intermediär werden im Laufe des Katalyse-Prozesses kovalente Zwischenprodukte gebildet (Serylester), die schließlich hydrolytisch durch das Cosubstrat H2O wieder in die Ausgangsform überführt werden. Serin-Typ-Enzyme lassen sich mittels spezifischer Inhibitoren identifizieren. Zu den Hemmstoffen gehören neben Di-isopropyl-fluorid (DIPF), Phenyl-methyl-sulfonylfluorid (PMSF), Benzamidin und [4-(2-Aminoethyl)benzo-sulfonylfluorid ⋅ HCl] (PEFABLOC). Vor allem die beiden zuerst genannten sind hoch toxisch, da sie durch Blockieren des esteratischen Zentrums der Acetylcholin-Esterase den Abbau des Neurotransmitters Acetylcholin verhindern.

Siehe auch: Acetylcholin-Esterase

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

ProteasenLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Die proteolytische Reaktion der Proteasen wird vorgestellt und an Beispielen erläutert.

ChymotrypsinLevel 360 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Das Enzym Chymotrypsin wird als typisches Beispiel einer Serin-Protease beschrieben. Ferner behandelt das Modul die Zymogen-Aktivierung von Chymotrypsinogen, die reversible Hemmung des Enzyms durch den Chymotrypsin-Inhibitor und beschreibt die Struktur des aktiven Chymotrypsins und seiner Strukturmerkmale, d.h. die katalytische Triade und das Oxyanionloch. Zudem ist eine 3D-Animation der enzymatischen Katalyse von Chymotrypsin enthalten.