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Sauerstoff-DissoziationskurveZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Myoglobin und Hämoglobin sind Sauerstoff-bindende Proteine. Die Sauerstoff-Dissoziationskurve beschreibt graphisch die Sättigung der Bindungsstellen in Abhängigkeit des herrschenden Sauerstoff-Partialdrucks. Dazu wird die Sättigung (als Anteil der besetzten Bindungsstellen an der Gesamtzahl der Bindungsstellen) auf der Ordinate gegen den Partialdruck aufgetragen. Als charakteristischen Wert der Kurve gibt man häufig denjenigen O2-Partialdruck an, bei dem die Sättigung 50 % beträgt, also die Hälfte aller Bindungsstellen besetzt ist. Dieser Wert heißt p 50 .

Die O2-Dissoziationskurven von Myoglobin und Hämoglobin zeigen zwei charakteristische Unterschiede:

  1. Für alle Werte des O2-Partialdrucks weist Myoglobin eine höhere Sättigung auf, d.h. es besitzt grundsätzlich eine höhere O2-Affinität. (Für Myoglobin ist der p 50 = 1 Torr, für Hämoglobin ist der p 50 = 26 Torr.)
  2. Die Kurve für Myoglobin ist eine Hyperbel, während die für Hämoglobin einen sigmoiden (S-förmigen) Verlauf zeigt.

Dies ist darin begründet, dass Hämoglobin aus mehreren Untereinheiten aufgebaut ist, die sich gegenseitig allosterisch beeinflussen.