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RhodopsinZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Rhodopsin (Sehpurpur) besteht aus einem Proteinanteil, dem Opsin, und einer prosthetischen Gruppe, dem Retinal (Vitamin-A1-Aldehyd). Rhodopsin ermöglicht den Sehvorgang von Augen und Photorezeptoren. Wird Rhodopsin von einem Photon getroffen, geht das 11-cis-Retinal in die all-trans-Retinal-Form über. Dieser Übergang führt zu einer Konformationsänderung des Opsins, die wiederum eine ganze Kaskade von Reaktionen auslöst.

Um den Sehvorgang aufrechtzuerhalten, muss das vom Opsin abgespaltene all-trans-Retinal wieder in das 11-cis-Retinal zurückgeführt, quasi recycelt werden. Dieser Vorgang wird vom Enzym Retinal-Isomerase katalysiert.

Abb.1
cis-trans-Isomerisierung von Retinal

Das Retinal ist im Opsin als Schiff'sche Base an einen Lysin-Rest gebunden.

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Strukturklasse-2-RezeptorenLevel 340 min.

BiochemieSignal- und StofftransportRezeptoren

Die Rezeptoren der Strukturklasse 2 werden in dieser Lerneinheit im Detail vorgestellt.

Analyse eines Protein-Mikroschalters durch FTIR-DifferenzspektroskopieLevel 345 min.

ChemieAnalytische ChemieIR/Raman-Spektroskopie

Diese Lerneinheit vom Institut für Medizinische Physik und Biophysik der Berliner Charité (IMPB) soll nicht nur die Funktionsweise eines wichtigen Mikroschalters im Sehpigment Rhodopsin - dem ionic lock - demonstrieren. Sie zeigt auch, wie dieses neue Wissen mittels verschiedener spektroskopischer Methoden und Mutagenese gewonnen wurde. [Stand: Juni 2011]

Vitamin A: Funktion im OrganismusLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselVitamine und Coenzyme

Die Lerneinheit erläutert die Rolle des Vitamin A bei der Embryonalentwicklung, der Zelldifferenzierung und dem Sehvorgang.