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Ramachandran-PlotZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie, Analytische Chemie

Diese Darstellung ist nach dem indischen Biophysiker G.N. Ramachandran benannt, der als erster diese Konformationsanalyse an Proteinen betrieb. Der Ramachandran-Plot stellt auf der x-Achse den Winkel _(N-Ca) von -180° bis 180° und auf der y-Achse den Winkel _(Ca-C) von -180° bis 180° dar. Im Zentrum des Diagramms liegt demnach das Wertepaar (0,0).

Prinzipiell werden drei Erscheinungsformen des Diagramms differenziert.:

  1. Glycin: unsubstituiert, sehr beweglich, großer Wertebereich,
  2. Prolin: Pyrrolidin-System, stark eingeschränkte Beweglichkeit, geringer Wertebereich und
  3. alle restlichen Aminosäuren, die je nach Seitenkette (_,_)-Werte zwischen diesen beiden Extremen einnehmen.

Die Konformationsräume werden nach ihren Sekundärstrukturen benannt. Die Grundlage des Diagramms bzw. der darin dargestellten Grenzkurven sind die minimalen Kontaktabstände der Atome H, C, N und O. Diese wurden von Ramachandran et al. (1968) aus empirischen Daten ermittelt.

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Abb.1
Ramachandran-Plot des Tripeptids Ala-Ala-Ala
© Wiley-VCH

Per "mouse over" lässt sich die separate Drehung um der Winkel Phi, Psi und Omega in 60°-Schritten und deren Position im Ramachandran-Plot animieren.

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Proteinmodellierung (Helix)Level 260 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Der Weg von der Primärsequenz eines Proteins zur seiner dreidimensionalen Struktur ist nur extrem schwierig nachvollziehbar. Der heutige Stand der Strukturvorhersage wird so dargestellt, dass die Lernenden die unterliegenden Algorithmen und Zusammenhänge zumindest nachvollziehen können.