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proteolytische AktivierungZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie, Stoffwechsel

Verschiedene Proteine, wie beispielsweise die Verdauungsenzyme Trypsin und Chymotrypsin, Plasmin, Rennin oder Urokinase, werden als inaktive Vorläuferpeptide (Zymogene) synthetisiert, die erst durch die proteolytische Abspaltung eines Teils des Peptids aktiviert werden. Sprachlich wird die Vorläuferform durch das Anhängen der Silbe -ogen (Trypsinogen) oder durch die Vorsilbe Pro- (Prorennin) gekennzeichnet. Die Aktivierung kann durch ein proteolytisches Enzym erfolgen, autokatalytisch sein wie beim Trypsin oder von der Umgebung abhängen; so wird z.B. Pepsinogen durch das saure Milieu des Magens in Pepsin gespalten. Physiologischer Hintergrund der Zymogen-Aktivierung von Verdauungsenzymen ist der Schutz des Organismus vor einem Selbstverdau. Die Vorstufen bleiben so lange inaktiv, bis sie am Zielort angelangt sind.

Auch bei der Blutgerinnung werden die inaktiven Vorstufen der Gerinnungskaskade sukzessive durch eine proteolytische Spaltung aktiviert

Siehe auch: Blutgerinnungskaskade

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Regulation der EnzymkonzentrationLevel 370 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Es werden verschiedene Wege der Regulation der Enzymkonzentration aufgeführt: genetische Regulation am Beispiel des lac-Operons, Katabolit-Repression und proteolytische Spaltung.

ChymotrypsinLevel 360 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Das Enzym Chymotrypsin wird als typisches Beispiel einer Serin-Protease beschrieben. Ferner behandelt das Modul die Zymogen-Aktivierung von Chymotrypsinogen, die reversible Hemmung des Enzyms durch den Chymotrypsin-Inhibitor und beschreibt die Struktur des aktiven Chymotrypsins und seiner Strukturmerkmale, d.h. die katalytische Triade und das Oxyanionloch. Zudem ist eine 3D-Animation der enzymatischen Katalyse von Chymotrypsin enthalten.