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Protein-Disulfid-IsomeraseZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Diese sowohl in Pro- als auch in Eukaryonten vorkommende Enzym-Familie (siehe in der Enzym-Datenbank unter EC 5.3.4.1) katalysiert die post-translationale Umordnung von Disulfid-Brücken in Proteinen. Die Reaktion erfordert so genannte Sulfhydryl-Disulfid-Austausch-Reaktionen, die intra- und intermolekular auftreten können.

Die Protein-Disulfid-Isomerasen (PDI) sind von essentieller Bedeutung für die Proteinfaltung. Alle Vertreter dieser Familie enthalten ein gemeinsames Struktur-Motiv, welches als Thioredoxin-Domäne bezeichnet wird, die zwei redoxaktive Cystein-Reste enthält. Die Konsensus-Sequenz der Thioredoxine lautet wie folgt:

[LIVMF] - [LIVMSTA] - x - [LIVMFYC] - [FYWSTHE] - x(2) - [FYWGTN] - C - [GATPLVE] - [PHYWSTA] - C - {I} - x - {A} - x(3) - [LIVMFYWT]

Siehe auch: Thioredoxin , Proteinfaltung , Konsensus-Sequenz