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ProteasenZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Proteasen sind Enzyme, die andere Enzyme, Proteine und Polypeptide hydrolytisch abbauen können (verdauen). Andere Bezeichnungen für diese Klasse von Enzymen sind Peptidasen (Kurzform vom Peptidbindungshydrolasen), Proteinasen oder einfach proteolytische Enzyme.

Je nach Angriffspunkt der Protease werden die Exoproteasen und die Endoproteasen unterschieden. Die Exoproteasen (von griechisch exo, "außerhalb") greifen die Peptidkette an den Enden an und entfernen typischerweise eine einzelne Aminosäure, aber auch Di- oder Tripeptide vom Kettenende. Die exoproteolytische Entfernung von Aminosäuren kann entweder vom N-Terminus oder vom C-Terminus des Proteins her geschehen, so dass Exoproteasen nochmals in N-terminale und C-terminale Exoproteasen unterteilt werden. Hydrolytische Spaltungen im Innern des Proteins werden dagegen von Endoproteasen katalysiert.

Proteasen sind enorm wichtige Proteine im Stoffwechsel. Intrazelluläre Proteasen degradieren beschädigte oder überflüssige Peptide in der Zelle und sind essenziell für den Transport von Peptiden an ihren Wirkungsort (Abspaltung von Signalpeptiden durch membranständige Proteasen bei Membranproteinen oder exportierten Proteinen), extrazelluläre Proteasen sorgen für den Nahrungsverdau oder die Aktivierung des Blutgerinnungssystems, des Komplementsystems und des fibrinolytischen Systems im Organismus.

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Proteolytische SpaltungLevel 230 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Beschreibung des Wirkungsmechanismus von Proteasen. Unterscheidung Exo- und Endoproteasen. Zymogene als Beispiel für Endoproteasen. Serin-Proteasen als Beispiel für Zymogene.

Drug Design am Beispiel eines HIV-Protease-InhibitorsLevel 260 min.

PharmaziePharmazeutische ChemieWirkstoffdesign

Einführung in das Thema Drug Design, Vorstellung wichtiger Konzepte und Methoden, Veranschaulichung am Beispiel eines HIV-Protease-Inhibitors, Aufbau und Lebenszyklus des HI-Virus

ChymotrypsinLevel 360 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Das Enzym Chymotrypsin wird als typisches Beispiel einer Serin-Protease beschrieben. Ferner behandelt das Modul die Zymogen-Aktivierung von Chymotrypsinogen, die reversible Hemmung des Enzyms durch den Chymotrypsin-Inhibitor und beschreibt die Struktur des aktiven Chymotrypsins und seiner Strukturmerkmale, d.h. die katalytische Triade und das Oxyanionloch. Zudem ist eine 3D-Animation der enzymatischen Katalyse von Chymotrypsin enthalten.

ProteasenLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Die proteolytische Reaktion der Proteasen wird vorgestellt und an Beispielen erläutert.