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Biographie
- Geboren
- 19. Mai 1914 in Wien
- Gestorben
- 06. Februar 2002 in Cambridge
Max Perutz erlernte schon während seiner Promotion die Methode der Strukturaufklärung durch Beugung von Röntgenstrahlen durch J.D. Bernal und I. Fankuchen, die auch Dorothee Crowfoot-Hodgkin zu ihren Schülern zählen. Perutz beschäftigte sich mit Hämoglobin, dem Protein, das wohl am leichtesten in großer Menge zu isolieren war. Trotz hervorragender Kristalle ließ sich die Struktur nicht lösen, da die Zahl der Reflexe alle Rechenkapazitäten weit überstieg. Deshalb entwickelte Perutz die Methode des isomorphen Ersatzes. Beim Vergleich der Reflexintensitäten derselben Kristalle mit und ohne Schwermetallsubstitution konnte er die Position des Schwermetalls und damit der Bindungspartner im Protein festlegen und dann die anderen Positionen in der Kette verfolgen.
Diese intellektuelle Leistung wurde 1962 mit dem Nobelpreis belohnt. Perutz teilte sich den Preis mit seinem Kollegen John Kendrew aus Cambridge, der die Struktur des verwandten Myoglobins aufklären konnte.
Perutz gelang es, aus einer Abteilung mit zwei Mitarbeitern (Kendrew und er selbst) ein Zentrum für Molekularbiologie zu machen, das seinesgleichen sucht. Crick, Watson, Klug und Sanger waren beteiligt.
Chronologie
1914 | Geboren am 19. Mai in Wien |
1932 - 1936 | Chemiestudium in Wien |
1936 - 1940 | Promotion am Cavendish-Laboratory der University of Cambridge (England) |
1939 - 1941 | Stipendiat der Rockefeller Stiftung, Beginn der Arbeiten zum Hämoglobin |
1941 - 1945 | Internierung als feindlicher Ausländer in Kanada |
1945 - 1947 | Fortsetzung der Arbeiten am Hämoglobin in Cambridge |
1947 - 1979 | Direktor des medizinischen Forschungsrates für Molekularbiologie an der Universität von Cambridge (England) |
2002 | Gestorben am 06. Februar in Cambridge |