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Max PerutzZoomA-Z

Biographie

Geboren
19. Mai 1914 in Wien
Gestorben
06. Februar 2002 in Cambridge

Max Perutz erlernte schon während seiner Promotion die Methode der Strukturaufklärung durch Beugung von Röntgenstrahlen durch J.D. Bernal und I. Fankuchen, die auch Dorothee Crowfoot-Hodgkin zu ihren Schülern zählen. Perutz beschäftigte sich mit Hämoglobin, dem Protein, das wohl am leichtesten in großer Menge zu isolieren war. Trotz hervorragender Kristalle ließ sich die Struktur nicht lösen, da die Zahl der Reflexe alle Rechenkapazitäten weit überstieg. Deshalb entwickelte Perutz die Methode des isomorphen Ersatzes. Beim Vergleich der Reflexintensitäten derselben Kristalle mit und ohne Schwermetallsubstitution konnte er die Position des Schwermetalls und damit der Bindungspartner im Protein festlegen und dann die anderen Positionen in der Kette verfolgen.

Diese intellektuelle Leistung wurde 1962 mit dem Nobelpreis belohnt. Perutz teilte sich den Preis mit seinem Kollegen John Kendrew aus Cambridge, der die Struktur des verwandten Myoglobins aufklären konnte.

Perutz gelang es, aus einer Abteilung mit zwei Mitarbeitern (Kendrew und er selbst) ein Zentrum für Molekularbiologie zu machen, das seinesgleichen sucht. Crick, Watson, Klug und Sanger waren beteiligt.

Chronologie

1914Geboren am 19. Mai in Wien
1932 - 1936Chemiestudium in Wien
1936 - 1940Promotion am Cavendish-Laboratory der University of Cambridge (England)
1939 - 1941Stipendiat der Rockefeller Stiftung, Beginn der Arbeiten zum Hämoglobin
1941 - 1945Internierung als feindlicher Ausländer in Kanada
1945 - 1947Fortsetzung der Arbeiten am Hämoglobin in Cambridge
1947 - 1979Direktor des medizinischen Forschungsrates für Molekularbiologie an der Universität von Cambridge (England)
2002Gestorben am 06. Februar in Cambridge