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MyoglobinZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Myoglobin ist der Sauerstoff-Träger im Muskel der Vertebraten. Es besteht aus acht α-Helices, deren Anordnung sehr stark konserviert ist, ähnlich wie die Untereinheiten des Hämoglobins, die mit Myoglobin eng verwandt sind. Im Innern des Proteins liegt die eisenhaltige Häm-Gruppe, an die kleine gasförmige Liganden (wie eben z.B. O2) binden können. Myoglobin besteht allerdings nur aus einer Untereinheit und ist nicht allosterisch reguliert. Durch die höhere Sauerstoff-Affinität von Myoglobin wird im Gewebe Sauerstoff von Hämoglobin auf Myoglobin übertragen.

Siehe auch: Hämoglobin

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

TransportprozesseLevel 280 min.

BiochemieSignal- und StofftransportTransportprozesse

Transportprozesse in tierischen Organismen werden an einigen Beispielen erläutert. Dazu gehört der Gastransport, der Glucose- und der Lipidtransport.

Sauerstoff-Transport im Muskel und BlutLevel 260 min.

BiochemieSignal- und StofftransportTransportprozesse

Der Aufbau und die besonderen Eigenschaften von Myoglobin und Hämoglobin werden erläutert und verglichen. Ein zweiter Schwerpunkt liegt auf der allosterischen Regulation von Hämoglobin.

Proteindynamik: Myoglobin und HämoglobinLevel 330 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Bei der Oxygenierung/Deoxygenierung von Myoglobin und Hämoglobin kommt es zu intra- und intermolekularen Bewegungsvorgängen, die Einblick in die Funktionsweise Sauerstoff-transportierender Moleküle geben.