Michaelis-Menten-Konstante

A
B
C
D
E
F
G
H
I
J
K
L
M
N
O
P
Q
R
S
T
U
V
W
X
Y
Z

Suchergebnisse

Fachgebiet - Biochemie, Reaktionskinetik

Die Michaelis-Menten-Konstante K_M ist definiert als Substratkonzentration in $mol L^{-1}$ bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit. K_M gibt damit die Substratkonzentration an, bei die Hälfte der aktiven Zentren der an der Reaktion beteiligten Enzyme besetzt sind.

Entsprechend folgender Reaktionsgleichung $E + S ⇌_{k_{-1}}^{k_{1}} E S \overset{k_{2}}{\to} E + P$ setzt sich die Michaelis-Menten-Konstante aus mehreren Geschwindigkeitskonstanten zusammen: $K_{M} = \frac{(k_{2} + k_{- 1})}{k_{1}}$

Gilt $k_{2} < < k_{- 1}$ , so ist $k_{2}$ vernachlässigbar und es gilt: $K_{M} = \frac{k_{- 1}}{k_{1}}$

Dieser Ausdruck für K_M wird als Dissoziationskonstante bezeichnet. Sie gibt Auskunft über die Affinität eines Enzyms zum Substrat; je kleiner ihr Wert, desto höher ist die Affinität des Enzyms zum Substrat.

Siehe auch: Enzym , aktives Zentrum