zum Directory-modus

Michaelis-Menten-KonstanteZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie, Reaktionskinetik

Die Michaelis-Menten-Konstante KM ist definiert als Substratkonzentration in molL-1 bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit. KM gibt damit die Substratkonzentration an, bei die Hälfte der aktiven Zentren der an der Reaktion beteiligten Enzyme besetzt sind.

Entsprechend folgender Reaktionsgleichung E+Sk-1k1ESk2E+P setzt sich die Michaelis-Menten-Konstante aus mehreren Geschwindigkeitskonstanten zusammen: KM = (k2 + k-1) k1

Gilt k2 << k-1 , so ist k2 vernachlässigbar und es gilt: KM =  k-1k1

Dieser Ausdruck für KM wird als Dissoziationskonstante bezeichnet. Sie gibt Auskunft über die Affinität eines Enzyms zum Substrat; je kleiner ihr Wert, desto höher ist die Affinität des Enzyms zum Substrat.

Siehe auch: Enzym , aktives Zentrum

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Einführung in die kinetischen Verfahren in der PharmazieLevel 120 min.

ChemiePhysikalische ChemieKinetik

Zusammenstellung der wichtigsten Grundlagen der Kinetik für Pharmazeuten.

EnzymkatalyseLevel 230 min.

ChemiePhysikalische ChemieKinetik

Beschreibung des Michaelis-Menten-Mechanismus. Kinetische Behandlung und Auswerteverfahren.