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Lactat-DehydrogenaseZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Die Lactat-Dehydrogenase (häufig abgekürzt mit LDH) katalysiert die Reduktion von Pyruvat, dem Endprodukt der Glycolyse, zu Lactat (Milchsäure) ebenso wie die Umkehrreaktion, von der sich der Name ableitet. Aufgrund der großen Bedeutung im Stoffwechsel findet sich das Enzym in allen Gewebetypen in deutlicher Aktivität. Die höchsten Aktivitäten sind in der Muskulatur, Leber, Gehirn und Niere nachweisbar. Die Lactat-Dehydrogenase existiert in fünf Isoformen. Für diese Isoenzyme bestehen charakteristische Muster in den verschiedenen Organen. Klinisch lässt sich das zur Diagnose von krankheitsbedingten Gewebe-Läsionen einsetzen. Beispielsweise werden bei einem Herzinfarkt die entsprechenden Isoenzyme ins Blut freigesetzt, wo sich eine Erhöhung der Aktivität messen lässt.

Abb.1
LDH-katalysiertes Pyruvat-Lactat-Gleichgewicht
© Wiley-VCH

Siehe auch: Alkohol-Dehydrogenase

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Regulation der EnzymkonzentrationLevel 370 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Es werden verschiedene Wege der Regulation der Enzymkonzentration aufgeführt: genetische Regulation am Beispiel des lac-Operons, Katabolit-Repression und proteolytische Spaltung.

OxidoreduktasenLevel 390 min.

BiochemieStoffwechselEnzyme und Enzymklassen

Beschreibung der Merkmale einer enzymatischen Reaktion, die durch Oxidoreduktasen katalysiert wird. Beispiele für Oxidoreduktasen.

Beispiele für die genetische Regulation der EnzymaktivitätLevel 345 min.

BiochemieProteinbiosyntheseTranskription und Genregulation

Es wird ein Beispiel für negative und positive Genregulation gegeben, das Jacob-Monod-Modell und das Lac-Operon sowie das PTS-System werden ausgeführt. Das Modul enthält eine 3D-Animation über den Regulierungsmechanismus des Lac-Operons.